限制酶作用于磷酸二脂键,为什么会形成?与氢键有关的粘性末端

2017考研生物化学专业课试题及答案

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  1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?

  A.胶体性质 B.两性性质

  C.沉淀反应 D.变性性质

  2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体,核小体含有的蛋白质是

  3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢:

  4.对于下列哪种抑制作用,抑制程度为50%时,[I]=Ki :

  A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用

  C.非竞争性可逆抑制作用 D.反竞争性可逆抑制作用 E.无法确定

  5.三羧酸循环的限速酶是:

  A.丙酮酸脱氢酶 B.顺乌头酸酶

  C.琥珀酸脱氢酶 D.延胡索酸酶 E.异柠檬酸脱氢酶

  6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2:

  7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是:

  C.定点双向进行 D.C端和N端同时进行

  8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?

  A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点

  B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

  C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点

  D.以上各项均不正确

  9.下述关于从乙酰CoA合成软脂酸的说法,哪些是正确的(多选)?

  A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;

  B.在合成途径中涉及许多物质,其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;

  C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;

  D.反应在线粒体内进行。

  10.下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的:

  二、生物化学专业考研判断题

  ( ) 1 蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

  ( )2 tRNA的`二级结构中的额外环是tRNA分类的重要指标。

  ( ) 3 ATP虽然含有大量的自由能,但它并不是能量的贮存形式。

  ( )4 酶的最适pH值是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH值。

  ( )5 在植物体内,蔗糖的合成主要是通过蔗糖磷酸化酶催化的。

  三、生物化学专业考研填空题

  1.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲_______,乙_______,丙________。

  2.DNA样品的均一性愈高,其熔解过程的温度范围愈______。

  5.在磷酸戊糖途径中催化由酮糖向醛糖转移二碳单位的酶为_____________,其辅酶为______________;催化由酮糖向醛糖转移三碳单位的酶为___________。[Page]

  四、生物化学专业考研名词解释

  五、生物化学专业考研问答题

  1.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释?

  2.在体内ATP有哪些生理作用?

  1.不动;向正极移动;向负极移动;2.窄 3.燃料分子; 分解氧化; 可供利用的化学能 4.三 5.转酮醇酶;TPP;转醛醇酶

  1.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

  2.发夹结构(hairpin structure):RNA是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。

  1.答:底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。

  2.答:ATP在体内有许多重要的生理作用:

  (1)是机体能量的暂时贮存形式:在生物氧化中,ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来,因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。

  (2)是机体其它能量形式的来源:ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式,以维持机体的正常生理机能,例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能,而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能;磷脂合成需CTP供能;蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的,而是来源于ATP。

  (3)可生成cAMP参与激素作用:ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下,可生成cAMP,作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。

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21:37来源:重庆自考网

全国2012年4月自学考试生物化学(三)试题

11.蚕豆病是一种先天遗传性分子病,其发病机理是体内缺陷何种酶?(   )
三、名词解释题(本大题共5小题,每小题3分,共15分)
四、论述题(本大题共3小题,每小题10分,共30分)
56.试述激素对血糖的调节作用。
57.试述人体内钙和磷的主要生理功能、代谢与调节。
58.试述血浆蛋白质的生理功能和临床应用价值。



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1、第一章核酸化学一、名词解释核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。移码:在阅读过程中,如在 mRNA单链上加上或删去一个核苷酸,就会引起读码发生错误,这种加上一个核苷 酸或删去一个核苷酸的过程叫移码,移码可引起突变。DNA变性在某些理化因素作用下, DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散, 变为单链,即为DNA变性DNA超螺旋(DNA supercoil) DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。当 盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时,其超螺旋结构为正超螺旋,反

2、之则为负超螺旋,负超螺旋的存在对于转录 和复制都是必要的。hnDNA即核不均一 RNA,是mRNA的前体。DNA复性指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种 逆转过程。核糖体RNA( ribosomal RNA , rRNA)是一种具有催化能力的核糖酶,但其单独存在时不能发挥作用,仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖体(一种无膜细胞器)后才能执行其功能。minor bases稀有碱基:核酸中含量比较稀少的碱基,可看作是基本碱基的化学修饰产物 环化核苷酸,即单核苷酸中磷酸部分与核糖中第三位和第五位碳原子同时脱水缩 合形成一个环状二 酯、即3'

3、,5'-环化 核苷酸,A- DNA又称A型DNA,为DNA双螺旋的一种形 式,拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构,但其螺旋较短较紧密。Z-DNA 又称Z型DNA,是DNA双螺旋结构的一 种形式,具有左旋型态的双股螺旋(与常见的 B-DNA相反),并呈现锯齿形状。信使核糖核酸(mRNA; 类用作蛋白质合成模板的 RNA转移核糖核酸:一类携带激活氨基酸,将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA tRNA含有能识别模板 mRNAh互补密码的反密码。DNA的一级结构是指脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。单核苷酸:核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。RNA的一级结构指构

4、成核酸的四种基本组成单位核糖核苷酸(核苷酸),通过3',5'磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体,以及起基本单位-核糖核苷酸的排列顺序。核苷酸磷酸二酯键:是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。核酸:由核苷酸或脱氧核苷酸通过3' -5',主要储存遗传物质和传递遗传信息。核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。7、 碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和 DNA两条链之间的距离保持不变

5、, 使得碱基配对必须遵循一定的规律 ,这就是A(腺嘌呤)一定与T(胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配 对,反之亦然。碱基间的这种 对应的关系叫做碱基互补配对原则。环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3' -OH及5' -OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。减色效应 : 是变形的核酸复性时 , 其在 260nm 处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。分子杂交 :是使单链 DNA 或

6、RNA 分子与具有互补碱基的另一 DNA 或 RNA 片断结合成双链的技术。Chargaff规则:DNA分子组成的规则: A=T , G=C。不同生物种属的DNA碱基组成不同。同一个体不同器官,不同组织的 DNA 具有相同的碱基组成。核苷酸从头合成途径 :机体利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和 CO2 等小分子化合物合成核苷酸的过程。核苷酸补救合成途径 :机体利用碱基、核苷为原料合成单核苷酸的过程。核苷酸抗代谢物:指某些嘌呤、嘧啶、叶酸及氨基酸类似物具有通过竞争性抑制等方式干扰或阻断核苷酸的正常代谢,从而进一步抑制核酸、 蛋白质的合成以及细胞增殖的作用,这些药物即为核苷酸抗代谢物。细胞水平调节

7、:通过细胞内代谢物浓度的变化,对酶的活性及含量进行调节的方式。整体水平调节 :在中枢神经系统控制下,机体通过神经递质、激素等对代谢进行综合调节的方式。第二章 蛋白质化学肽:由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。活性肽 (active peptide ):存在于生物体内,具各种特殊生物学功能的分子量比较小的肽。肽键平面(肽单元) :肽键中的 C-N 键具有部分双键的性质,不能自由旋转,因此,肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上,称为肽键平面或肽单元。Edman 降解 ( Edman degradation ):从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。 N 末端

8、氨基酸残基 被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收 再进行下一轮降解循环。两面角:是肽单位上a -碳原子的C a -和C a -C的旋转角度。GSH :即谷胱甘肽,是由谷氨酸,半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。功能蛋白质组 ( functional proteome ) 指的是特定时间、特定环境和实验各种下,基因组活跃表达的蛋白质。肽键( peptide bond ) 在蛋白质分子中, 一分子氨基酸的 a -羧基与另一分子氨基酸的 a -氨基脱水缩合后而形成的 酰胺键称为肽键。基序/模体(motif )模体属于蛋白质的超二级结构

9、,由2个或2个以上具有二级结构的的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。氨基酸残基 在多肽链中的氨基酸, 由于其部分基团参与了肽键的形成, 剩余的结构部分则称氨基酸残基。 它是一 个分子的一部分,而不是一个分子。维空间的排布位置。别构效应(allosteric effect)当蛋白质(酶)与它的配体(某种小分子物质)结合后,引起蛋白质(酶)的空间 结构(构象)发生改变,使其适合功能的需要,这种变化称别构效应或变构效应。协同效应 :具有四级结构的蛋白质, 当一个亚基与其配体结合后, 能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能 力。

10、如果是促进作用则称为正协同效应;反之际,则为负协同效应。盐析 ( Salting out) 向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作 用叫作盐析,可复原。两性离子 :在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。必需氨基酸 :机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸 .等电点 :氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH 值。蛋白质的沉淀作用 :蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳 :蛋白质分子在电场中泳动的现象。沉降系数 :一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。构象: 是指

11、具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。构型: 是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、0、N、H4个原子与两个相邻的 a 碳原子共处一个平面。a 螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。3 转角:是指在多肽链的主链骨架中,经常出现180度的转弯,这种结构常常连接两条反平行的3 折叠。3 折叠:是指两条或多条几乎完全展开的条肽链,借助于链间形成的氢键,侧向聚集在一起的折叠的层状结构。无规则卷曲:是指除了 a螺旋、3 转角、3 折叠这三种有规

12、则的二级结构外,在球蛋白分子的多肽链主链骨架中还存在一些无确定规律性盘曲。蛋白质的一级结构 : 是指蛋白质多肽链中氨基酸的残基从 N 末端到 C蛋白质的二级结构 : 是指蛋白质多肽链主链上的某些肽段可以借助氢键形成一些有规则的构象。蛋白质的三级结构 : 是指在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上 , 由肽链的不同区段的侧链基团相互作用 , 在空间进一步盘旋、折叠 , 形成包括主链和侧链构型在内的、近似球状的特征性三维结构。蛋白质的四级结构 : 是指两个和两个以上具有三级结构的亚基 ,通过非共价键彼此缔合在一起而形成的三位构象。 简单蛋白质 : 又称单纯蛋白质 , 它被水解之后 , 只产生各种

13、氨基酸。结合蛋白质 : 由蛋白质和非蛋白质 2部分组成 ,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。 蛋白质的变性作用 :改变和生物活性的丧失。蛋白质的互补作用 :把几种营养价值较低的蛋白质混合食用以提高营养价值的作用,称为蛋白质的互补作用。 不同蛋白质的互补作用实质上是其氨基酸成分互相补充的结果蛋白质的复性 :是指蛋白质的变形作用如果不过于强烈 , 当除去变形因素后 , 可重新恢复原来的天然构象 ,并恢复 全部的生物活性。亚基 : 寡聚蛋白和多聚蛋白这两种蛋白质中的肽链可称为亚基或亚单位。超二级结构 : 在蛋白质中某些相邻的二级结构单元常常相互靠近、彼此作用 , 在局部区域形成有规则的二级结构

14、结构域 :是指对于较大的球状蛋白分子 , 它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠 ,形成若干个 空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密球体。细胞色素 : 故 名细胞色素。 '细胞色素氧化酶:细胞色素a组中,a与a3不易分开。并且在呼吸链中细胞色素aa3结合在一起,直接将电子传递给氧,使氧还原成 02-2H+结合生成H20,故细胞色素aa3又称细胞色素氧化酶。细胞色素 P450: P450 是一种属于细胞色素 b 组的色素,因其还原型与 C0 结合时, 在 450nm 波长处有最大吸收 峰,故名为细胞色素 P450。第三章 酶必需基团 :指与酶活性有关的化学基团,必

15、需基团可以位于活性中心内,也可以位于酶的活性中心外。Km 值 是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。共价修饰 ( covalent modification )酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下,发生可逆的共价结合而被修饰,并快 速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。米氏方程 (Michaelis-Menten equation)表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程,V = VmaxS/( Km+S )。酶 :是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。酶原与酶原激活: 在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。 由无活性的酶原转变为有活性的酶的过

16、程称酶原激活。变构剂 :酶分子中除了具有活性中心外,还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。活化能 :一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。共价修饰酶 :调节剂以共价键与酶结合,有活性和非活性两种形式。诱导酶 :当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。全酶: 酶分子中除蛋白质部分外 ,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子这类酶称为结合酶 ,或称为 全酶。酶的辅助因子 : 主要包括金属离子和小分子有机化合物 , 在酶促反应中主要决定反应的种类和性质 , 在反应中起到 传递电子、原子或某些化学基团的作用。辅酶和辅基 : 辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质

17、, 通过透析或超滤等物理方法可以除去。 辅基是 指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质 , 不能通过透析或超滤的方法除去。巯基酶 :酶活性中心中主要的必需基团是半胱氨酸巯基的酶又常称之为巯基酶。酶的必需基团:故总称之为酶的必需基团。酶活力 :米氏常数 : 酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。激活剂 : 提高酶活性的物质。抑制剂 : 能使酶分子的某些必需基团发生变化 , 从而引起酶活性的下降 , 甚至消失 , 使酶反应下降的物质。诱导剂 :加速酶合成的化合物称为诱导剂。阻遏剂: 减少酶合成的化合物称为阻遏剂。不可逆抑制作用与可逆抑制作用: 可抑制作用是指抑制剂以非共价键与酶蛋白的基团结合,

18、能用透析等物理方法除去的抑制作用。 不可抑制作用是指某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合 , 而使酶失活 , 不能用透析等 物理方法除去的抑制作用。竞争性抑制作用 : 抑制剂的结构与底物结构相似 ,能与底物竞争结合在酶的活性中心 ,从而降低或抑制酶活性这种 抑制作用称竞争性抑制剂 , 这种抑制作用称竞争性抑制作用。非竞争性抑制作用 : 有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合 , 不影响酶与底物的结合 , 抑制剂和底物可同 时结合在酶分子上 , 形成酶 -底物 -抑制剂复合物 ,不能释放出产物 ,使酶活性丧失 ,这种抑制剂称为非竞争性抑制 剂, 这种抑制作用称为非竞争性作用。酶的专一性

19、 : 即酶的特异性是指酶催化特定底物发生一定的化学反应生成特定产物的特征。酶的特异性 :酶对催化的底物有较严格的选择性, 即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键, 催化一 定的化学反应生成一定的产物。酶的这种特性称酶的特异性。酶的活性中心 : 是指酶分子中直接与底物结合 , 并和酶催化反应相关的部位活性中心也称活性部位。多酶体系 : 由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。寡聚酶 :由几十甚至几十个亚基组成 ,相对分子质量在 35000至几百万的酶称为寡聚酶。 16 、同工酶 :催化相同的 化学反应 , 但酶蛋白的分子结构 , 理化性质和免疫学性质不同的组酶。酶的比活力 : 又称比活

20、性 , 是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位。别构效应 : 当调节物与酶分子上的相应部分结合后, 引起酶的构像改变而影响酶的催化活性 , 这种作用叫变构效应又称别构效应。别构酶 : 即变构酶 , 是重要的调节酶 ,其分子除了含结合部位和催化部位 ,合, 改变酶分子的构变 , 并引起酶催化活性的改变。逆转录酶:能使RNA逆转录成DNA的酶,称为逆转录酶。该酶又称为RNA旨导的DNA聚合酶。共价调节酶 : 是体内调节酶活性的又一重要的酶 , 有些酶分子的某些氨基酸残基能够与某些团基发生可逆的共价 结合, 从而引起酶活性的变化 ,这类酶称共价调节酶。变构调节 (allosteric regulation

21、) :小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分 子构象变化,从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节或别构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使 酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。化学修饰调节: ( chemicalmodification )酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起 酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰。主要包括:磷酸化去磷酸化;乙酰化脱乙酰化;甲基化去甲基 化;腺苷化一脱腺苷化;一 SH与一S S互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。酶的变构效应: 当小分子的变构剂与酶活性中心以外的调节亚基结合后

22、, 使酶的空间构象发生改变, 从而影响酶 的活性,这种现象称为酶的变构效应。酶的变构调节: 某些物质 (变构剂) 能与酶分子上的非催化部分结合, 诱导酶蛋白分子构象发生改变而改变其活 性。酶的化学修饰: 某些酶分子上的一些基团,受其它酶的催化发生化学变化,从而导致酶活性改变。结合酶 :由蛋白质和非蛋白质部分所组成的酶。单纯酶 :仅有氨基酸所组成的酶,没有非蛋白质的部分。维生素 :是机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成,或合成量很少,必须由食物供给的一组小分子有机化合物。微量元素 :每人每日的需要量在 100mg 以下的元素。脂溶性维生素 :是一类不溶于水、而溶与有机溶剂的维生素,在食物中与

23、脂类共存。水溶性维生素 :是一类易溶于水、在体内不易储存,已从尿中排出的维生素。DNA 印渍技术 ( Southern blotting ):是将基因组 DNA 经限制性内切酶消化后进行琼脂糖凝胶电泳, 再利用毛细 作用将胶中的DNA分子转移到NC膜上进行杂交反应的技术。主要用于基因组DNA的分析。探针:用同位素、生物素或荧光染料标记 DNA 分子的末端或全链的一段已知序列的多聚核苷酸称为探针,可用 于检测已固定在膜上的 DNA或RNA片段的同源序列。蛋白质的检测常用抗体作为探针。基因芯片 :是指采用原位合成或显微打印手段,将数以万计的 DNA 探针固化于支持物表面上,产生二维 DNA 探 针

24、阵列,然后与标记的样品进行杂交, 通过检测杂交信号来实现对生物样品快速、 并行、高效地检测或医学诊断。 激素水平调节 :通过器官或细胞分泌的激素对某代谢进行调节的方式称为激素水平调节第四章 糖代谢乳酸循环 :是指肌肉缺氧时产生大量乳酸, 大部分经血液运到肝脏, 通过糖异生作用肝糖原作用再生成葡萄糖补 充血糖,血糖可再被肌肉利用。发酵:厌氧有机体把糖酵解生成 NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程。肝糖原分解 :指肝糖原分解为葡萄糖的过程。糖类 : 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。糖蛋白 : 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。糖苷 : 糖

25、苷是由单糖或寡糖通过糖苷键与配基(如醇类、酚类、醛类或含氮碱等)结合而成的糖衍生物。糖脂 : 是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物是生物膜的组成成分之一。糖酵解途径 : 葡萄糖和糖原分子分解至生成丙酮酸的阶段。糖酵解:在细胞质中,无氧条件下葡萄糖分体成乳酸,并产生ATP的过程,又称糖的无氧分解。糖的有氧氧化 : 在有氧条件下 , 葡萄糖分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。糖异生 : 非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。磷酸戊糖途径 : 在某些组织中 , 以葡萄糖的 6- 磷酸为起始物 , 经过一些列酶促反应 , 生成二氧化碳 , 无极磷酸和 DADPH。三羧酸循环:在线粒体中,

26、乙酰COA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸 ,经历一系列酶促反应重新生成草酰乙酸,而将乙酰COA彻底氧化生成水和二氧化碳,并释放能量。糖原 : 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物,是动物体内葡萄糖的储藏形式。巴斯德效应 ( Pasteur effect )有氧氧化抑制糖酵解的现象。第八章 生物氧化:生物氧化 :生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。细胞色素 :是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类,有特殊的吸收光谱而呈现颜色。呼吸链 :有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子, 经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传 递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称

27、为呼吸链。氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用。磷氧比 ;消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数底物水平磷酸化 :在底物被氧化的过程中, 底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键, 由此高能键提供能量使 ADP磷酸化生成ATP的过程称为高能化合物:指水解可释放的能量能驱动ADP磷酸化生成ATP的化合物。解偶联剂:一种使电子传递与 ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。化学渗透学说:是一种理论,认为底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和磷酸形成ATP的能量高能键 : 水解时能释放 5000cal 以上自由能的键。第九

28、章 氨基酸代谢氮平衡 :指机体摄入氮与排出氮的对比关系,反映体内蛋白质的代谢情况。PAPS是3 -磷酸腺苷-5 '-磷酸硫酸的英文缩写,也称活性硫酸根,其性质比较活泼,可使某些物质形成硫酸 酯。活性甲硫氨酸:也称S-腺苷甲硫氨酸,由甲硫氨酸腺苷转移酶催化甲硫氨酸与ATP作用生成。活性甲硫氨酸可作为甲基供体提供甲基,使受体物质甲基化。必需氨基酸 (essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8 种。非必需氨基酸: 动物体自身能够由简单的前体合成,不需要由饲料供给的氨基酸。一碳单位 (one carbon unit) 某些氨基酸代谢过程

29、中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。氨基酸代谢库 (metabolic pool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。生酮氨基酸(ketoge nic ami no acid )分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸,共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸

30、eit 提出,称为鸟氨酸循环,又称尿素循环 (urea cycle) 或 Krebs- Henseleit 循环。苯酮尿症(phenylketonurics, PKU是一种常见的氨基酸代谢病,是由于苯丙氨酸代谢途径中的酶缺陷,使得苯丙氨酸不能转变成为酪氨酸,导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积并从尿中大量排出。联合脱氨基作用 ( transdeamination ) 转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用,亦称转氨脱氨 基作用。肝昏迷:氨进入脑组织,与其中的a -酮戊二酸结合成谷氨酸,也可进一步与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。这样,氨可使大脑细胞中的 a -酮戊二酸含量减少,导致三羧酸循环减慢,使AT

31、P生成减少,引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,称为肝昏迷或肝性脑病。苯丙酮尿症 ,若肝脏中缺乏苯丙氨酸羟化酶, 则体内的苯丙酮酸含量增多, 尿中排出量也增多, 称为苯丙酮尿症。 高氨血症 :肝功能严重损害时,尿素合成受阻,血氨升高,称高血氨症。丙氨酸 -葡萄糖循环 (alanine-glucose cycle) 丙氨酸和葡萄糖反复的在肌和肝之间进行氨的转运, 故将这一途 径称为丙氨酸 - 葡萄糖循环。氧化脱氨基 (oxidative deamination)氨基酸先经过脱氢生成不稳定的亚氨基酸,然后水解产生a -酮酸和氨,此反应成为氧化脱氨基作用。转氨基作用(transamination)在

32、转氨酶作用下,某一氨基酸的a -氨基转移到另一种 a -酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变成a-酮酸的过程。尿素的肠肝循环 血液中的尿素渗入肠道,受肠菌尿素酶水解而生成氨的过程。丫 -谷氨酰基循环(丫 -glutamyl cycle)指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。蛋氨酸循环SAM通过转甲基作用,将甲基转移给甲基接受体后,其本身转变为S-腺苷同型半胱氨酸,进而又转变成同型半胱氨酸,同型半胱氨酸可接受N5-CH3-FH4分子中的甲基再生成蛋氨酸。从蛋氨酸活化为SAM到转出甲基以及再生成蛋氨酸的全过程称为蛋氨酸循环。甲硫氨酸循环(methionine cycle)

33、:甲硫氨酸和 ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM , SAM是甲基的直接供体,参与许多甲基化反应,与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸,后者可接受N5-CH3FH4的甲基重新生成甲硫氨酸,形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是:SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应;N5-CH3-FH4提供甲基合成甲硫氨酸,同时使N5-CH3-FH4的FH4释放,再参与一碳单位的代谢。嘌呤核苷酸循环 :嘌呤核苷酸循环是心肌、 骨骼肌的一种重要的脱氨基方式, 这种脱氨基作用是通过连续转氨将 氨基转移到草酰乙酸分子上, 生成天冬氨酸, 然后冬氨酸与 IMP 综合生成腺苷酸代

34、琥珀酸, 腺苷酸代琥珀酸裂解 后生成延胡索酸和 AMP AMP兑氨生成IMP, IMP再参与循环。a -磷酸甘油穿梭(a -glycerophosphate shuttle):在哺乳动物的脑、 骨骼肌中,当胞液的NADH较多时,在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下, 使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油, 后者通过线粒体外膜, 再经位于线粒体内膜胞 液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下,氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。(1、存在于脑和骨骼肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最

35、终生成1.5molATP )苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-asparate shuttle):该穿梭机制存在于心肌和肝中,胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下,使草酰乙酸还原生成苹果酸,后者通过线粒体内膜上的a -酮戊二酸载体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH NADH进入NADH氧化呼吸链,生成 2.5molATP。线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸, 后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体, 再转变成草酰乙酸, 继 续进行穿梭。(1、存在于肝和心肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最终生成2.5molATP

36、)蛋白质的腐败作用 ( putrefaction of protein ):蛋白质消化过程中,一部分不被消化,一部分消化产物不被吸 收。肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物的分解,称为蛋白质的腐败作用。第十一章 含氮小分子的代谢名词解释:氮平衡 : 指正常人摄入氮等与排出氮,反映正常人的蛋白质代谢情况。转氨基作用 : 在转氨酶作用下,一种氨基酸的 a 氨基转移到另一种 a 酮酸上生成新的氨 基酸,原来的氨基酸则转变为 a 酮酸,此过程成为转氨基作用。联合脱氨基作用:指氨基酸与a -酮酸和谷氨酸,经L-谷氨酸脱氢酶作用生产游离氨和a -酮戊二酸的过程,是转氨基作用和 L 谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应

37、。嘌呤核苷酸循环 : 指骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式,即通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基的作用。 尿素循环 : 尿素循环即鸟氨酸循环,是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。肝脏是尿素 合成的重要器官 。嘌呤核苷酸的从头合成途径 :利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳等小分子物质为原料,经过一系列酶 促反应合成的过程。嘌呤核苷酸的补救途径 :是利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反应过程合成的途径。 胆汁酸的肝肠循环 ( bile acid enterohepatic circulation):在肝细胞合成的初级胆汁酸,随胆汁进入肠道,协助脂类物质的消化吸收后,受肠菌作用转变为次级胆汁

38、酸。肠道中各种胆汁酸约95液肠道重吸收经门静脉入肝,并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道,这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。意义:将有限的胆汁酸反复 利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。胆素原的肠肝循环(bili nogen en terohepatic circulatio n):肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收,经门静脉入肝,其中大部分再随胆汁排入肠道,形成胆素原的肠肝循环。只有少量经血液循环入肾并随尿排出,胆 素原接触空气后被氧化成尿胆素,后者是尿的主要色素。第十二章物质代谢的联系与调节第十三章DNA的生物合成一复制基因:能够表达和产生蛋白质和RNA的DNA序列,是决定遗传性状的功能

39、单位。基因:DNA分子功能片断中相应的碱基顺序。基因组:细胞或生物体的一套完整单倍体的遗传物质的总和。复制:细胞中的DNA分子必须进行自我复制,将亲代 DNA的遗传信息准确地传递到子代DNA分子中,这一过程称为DNA复制。第二信使:能将细胞外信息转导到细胞内,在细胞内传递特异信号的信号分子。核糖体:由rRNA与核糖体蛋白共同构成, 分为大、小两个亚基。核糖体的功能是作为细胞内蛋白质的合成场所。 在核糖体中,rRNA和核糖体蛋白共同为 mRNA、tRNA与氨基酸的复合物、翻译起始因子、翻译延长因子等多 种参与蛋白合成过程的分子提供了识别和结合部位。多聚核糖体:一条mRNA分子可以同时结合多个核糖

40、体,形成一串核糖体,成为多聚核糖体。反义核酸:同某种天然的信使 RNA (mRNA )反向互补的 RNA分子称为反义核酸(反义 RNA )。A site: A部位也称氨酰基部位或受位,主要位于核糖体大亚基上,是接受氨酰基-tRNA的部位。P site: P部位又称肽酰基部位或供位,主要位于核糖体小亚基上,是肽酰基-tRNA移交肽链后,tRNA释放的部位。端粒:是指真核生物染色体线性DNA分子末端膨大成粒状的结构,像两顶帽子那样盖在染色体两端,因而得名。端粒在维持染色体的稳定性和DNA复制的完整性有重要作用。点突变:DNA分子上一个碱基的变异,可分为转换和颠换两种。半保留复制 (semicons

41、ervative replication ) DNA的复制方式,亲代双链分离后,每条单链均作为新链合成的 模板。因此,复制完成时将有两个子代DNA分子,且每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同。拓扑异构酶DNA拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶,能够催化DNA链的断裂和结合,从而控制DNA的拓扑状态,以克服DNA复制过程中解链时产生的扭结现象。复制叉(replication fork ) DNAM制时在DNA链上通过解旋、解链和 SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。在复制叉处,作为模板的双链DNA解旋,同时合成新的 DNA链。黏性末端:限制性核酸内切酶交错切割双链DNA产生具有数个

42、特定碱基的单链尾巴,称为黏性末端。解链温度 melting temperature:双链DNA融解彻底变成单链 DNA的温度范围的中点温度。 端粒酶(telomerase )是基本的核蛋白逆转录酶,可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。限速酶(关键酶): 是指在整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,而 且还可改变代谢方向。前导链(leading strand )与复制叉移动的方向一致,通过连续的5 / -3 /聚合合成的新的 DNA链。后随链(lagging strand )与复制叉移动的方向相反,通过不连续的5 / -3 /聚合合成的新的 DNA链。互补链:

43、按照核酸中碱基互补的原则,两条核苷酸单链在一定条件下能相互作用,形成双链核苷酸链,它们彼此之间称为互补链。有义链:DNA双链在转录过程中与转录形成的mRNA序列相同(T对应U)的那条单链叫做有义链或正义链(sense strand )。反义链:基因的 DNA双链中, 转录时作为 mRNA合成模板的那条 单链叫做模板链或反义链终止因子,1D(Rho)因子分子量 为50000,在体内以四聚体形式存在,主要是帮助 RNA聚合酶识别 模板上的终止信号,停止转录,故又称终止因子。cDNA链:在逆转录酶的作用下,以4种dNTP为底物,利用 RNA作为模板,合成一条与模板互补的DNA链,称cDNA链。单顺反

44、 子(monoc istron):真核基因转 录产物为单顺反子,即一条 mRNA模板只含有一个翻译起始点和一个终止点,因而一个基因编码一条多肽链或RNA链,每个 基因转录有各自的调节元件。多顺反子:原核细胞中,数个结构基因串联排列成一个转录单位,转录生成的 mRNA可编码几种功 能相关的蛋白质,称为多顺反子单顺反子:真核细胞的一个mRNA分子只编码一种蛋白质,称为单顺反子半不连续复制 (Semi-o ndiscti nu ousreplicatio n) DNA复制的基本过程,指 DNA复制时,前导链上 DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。Klenow片段(Kleno

45、w fragment ) E.coli (大肠杆菌)DNA聚合酶I经部分水解生成的 C末端605个氨基酸残基 片段。该片段保留了 DNA聚合酶I的5 / -3 /聚合酶和3/ -5 /外切酶活性,但缺少完整酶的 5 / -3 /外切酶活 性。引发体(primosome)蛋白复合体,主要成份是引物酶和DNA解旋酶,是在合成用于 DNA复制的RNA引物时装配的。引发体与DNA结合后随即由引物酶合成RNA引物。转录:以DNA的模板链为模板,以 4种NTP为原料,在 DNA指导的RNA聚合酶的催化下,按照碱基互补的翻译是根据遗传密码的中心法则,将成熟的信使RNA分子(由DNA通过转录而生成)中 碱基的

46、排 列顺序”(核苷酸序列)解 ,并生成对应的特定氨基酸序列的过程。反转录(reverse transcription)反转录是以反义 RNA为模板通过反转录酶合成 DNA的过程,也称逆转录,是DNA生物合成的一种特殊方式。滚环复制(rolli ng-circle replicatio n) 噬菌体中常见的 DNA复制方式。亲代 DNA的 一条链在复制起点处被切开,其5 /端游离出来。这样,DNA聚合酶川便可以将脱氧核糖核苷酸聚合在3 / -OH端。当复制向前进行时,亲代DNA上被切断的5/端继续游离下来,并且很快被单链结合蛋白所结合。因为5/端从环上向下解链的同时伴有环状双链DNA环绕其轴不断

47、的旋转,而且以 3 / -OH端为引物的DNA生长链则不断地以另一条环状DNA链为模板向前延伸,因而称为滚环复制。双向复制(bidirectio nalreplicatio n ) DNA合成时从一个单独的复制起始点上形成两个复制叉,然后相背而行,这种复制方式称为双向复制冈崎片段:DNA双链中,合成方向与复制叉移动方向不同的单链,其在合成时,先形成小的DNA片段,称为冈崎片段滞后链DNA的两条链是反向平行,而DNA两条单链的复制方向是从5'宀3'端方向,所以一条单链的合成方向与复制叉移动方向相反,是不连续合成的,其先合成一个个片段然后再连接成链。这条单链称为滞后链中间产物学说:

48、中间产物学说是目前公认的用来解释酶降低活化能、加速化学反应的原理的学说。该学说认为,在酶促反应中,底物先与酶结合形成不稳定的中间物,然后再分解释放出酶与产物。酶和底物形成过渡态的中间物时,要释放出一部分结合能,从而使得过渡态的中间物处于较低的能及,使整个反应的活化能降低。第十四章RNA的生物合成一转录一名词解释转录单位:DNA链的转录起始于 DNA模板的一个特殊起点,并在一终点处终止,此转录区域称为转录单位。一个 转录单位可是一个基因,也可是多个基因。断裂基因:真核生物的基因内部编码序列被非编码序列相间隔,这种基因结构成为短裂基因 内含子:真核生物的断裂基因中的非编码序列称为内含子。其转录产生

49、的RNA片段在RNA的修饰过程中被剪切掉。外显子:真核生物的断裂基因中的编码序列称为外显子。其转录产生的 RNA片段在RNA的修饰过程中保留下来并 编码肽链。启动子:在基因上游的特殊碱基序列,一般包括RNA聚合酶的识别、结合位点和转录的起始位点。不对称转录:对于某个基因来说,在转录进行时,DNA双链中只有一条链可作为模板,指导合成与其互补的 RNA此DNA链称模板链,另一条链不能作为转录的模板称为编码链。但同一个DNA分子不同基因的模板链并不是全在同一条DNA单链上,这种转录方式称为不对称转录。遗传密码:mRNA分子上从5' t3'方向,由起始密码子 AUG开始,每3个核苷酸组

50、成的三联体,决定肽链上某一 个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码,也叫密码子。密码子:mRNA分子上,相邻的三个核苷酸组成三联体,它对应于一个氨基酸,此三联体称密码子。反密码子:存在于tRNA的反密码环中,可与 mRNAk相应的三联体密码子形成碱基互补,从而tRNA能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。摆动配对:mRNA分子上的密码子和tRNA分子上的反密码子配对结合时,密码子的第3个碱基和反密码子的第一个碱基结合是不严格遵照碱基互补原则的,此现象称摆动配对。分子病:由于DNA分子上基因的遗传性缺陷,引起mRNAI常和蛋白质合成障碍,导致机体结构和功能异常所致的病症称为分子病

51、。信号肽:未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。有碱性N末端区、疏水核心区及加工三个区段。基因表达:遗传遗传信息从 DNA传递给RNA和以mRNA为模板翻译成蛋白质的过程。基因表达调控:指对基因组中某一个基因或一些功能相近的基因表达开启、关闭和表达强度的调节。其调控可发生在多级水平,以转录水平的调节最重要。基因组:指含有一个生物体生存、发育活动和繁殖所需要的全部遗传信息的整套核酸。管家基因:某些基因产物对生命过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达,通常被称为管家基因。顺式作用元件:是指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。分为启动子、

52、增强子及沉默子等。反式作用元件:为一类细胞核内蛋白质因子,主要功能是使基因开放或关闭,通过与特异的顺式作用元件相互作用,反式激活另一基因的转录,故称反式作用因子。增强子:远离转录起始点(130kb),增强启动子转录活性的DNA序列,其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。结构基因是一类编码蛋白质或RNA的基因调节基因regulator gene

500个核苷对的大致相同的顺序单拷贝基因:基因组中仅出现一次的基因称单拷贝基因,多为编码蛋白质的结构基因。单拷贝DNA就是单一序列,就是说这段DNA序列的碱基组成及排列顺序在整个基因组里是唯一的,没有其他序列与之相同,.常常构成为蛋白编码的结构基因,更确切的说是外显子部分中心法则:DNA通过复制将遗传转录和翻译将遗传信息传递给蛋白质分子物体的表型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗DNA处于生命活反中心法则:在RNA信息贮存在 RNA息的流向是 RNA遗传信息由亲代传息传递给DNADNA通过转录和翻译传递给蛋白质。第十五章蛋白质的生物合成一翻译 第十六章 基

54、因表达的调节概念:基因表达:是指基因转录成 mRNA,然后进一步翻译成蛋白质的过程。结构基因;可被转录为mRNA并被翻译成各种具有生物功能的蛋白质的DNA序列。调节基因;某些可调节控制结构基因表达的DNA序列。操纵子 ;原核生物基因能表达的调节序列或功能单位,有共同的控制区和调节系统,它 包括结构基因和控制部位。负调节 指开放的乳糖操纵子可被调节基因能的编码产物阻遏蛋白所关闭。分解代谢产物阻抑 ;当大肠杆菌利用完葡萄糖后再激活乳糖操纵子,从而利用乳糖继续生长。反义RNA指能与mRN应补结合从而阻断 mRNA翻译的RNA分子,它是反义基因和/或基因的反义链转录产物, 对基因表达的调节是一种翻译水

55、平的调节。第十七章 核酸技术 概念:DNA乍为探针, 其特异性向人的指基因诊断:应用DNA重组技术对基因组 DNA进行分析,一判断某种遗传疾病 是否存在基因能缺陷。DNA指纹图谱;由于同一家族的小卫星DNA重复单位含有相同或相似的核心序列。于是用小卫星可以同时和同一物种的多种酶切基因组DNA片段杂交,或得具有高度个体特异性的杂交图谱,纹一样因人而异故称为 DNA指纹文图谱。转基因技术 :指借助于物理、 化学或生物学的方法将预先构建好的外源基因表达载体导入细菌、动植物细胞或动物受精卵中,使其与宿主染色体发生整合并一串的过程。转染 :将噬菌体、病毒为载体构建的重组体导入宿主细胞的过程。DNA的重组

56、;外源DNA片段与载体DNA的连接过程。hnRNA hnRNA是核内不均一 RNA是真核细胞 mRNA勺前体,需经加工改造后,才能成为成熟的mRNA第十章 脂类代谢名词解释脂肪动员 :指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油病释放入血供其他组织利用的过程。脂肪酸的3 -氧化:指脂肪酸活化为脂酰 CoA进入线粒体内,在脂肪酸 3 -氧化多酶复合体催化下,依此进行 脱氢、水化、再脱氢和硫解的连续反应,释放出以1分子乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰 CoA的过程。酮体 :指脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的中间产物包括乙酰乙酸、3 羟丁酸和丙酮三种。酮血症 : “酮血 症”。必需脂肪酸 :机

57、体不能自行合成, 但它们又是构成细胞的成分以及代谢中不可缺少的, 必须由饲料中获得的脂肪 酸。血脂 :是指血浆中所含的脂质,它包括五种。酸中毒 :人体在某些特殊情况下, (如饥饿或糖代谢障碍) ,三羧酸循环不能正常进行,机体所需要的能量只能有脂肪酸分解来共给,这样就产生了大量的酮体,当酸性的酮体进入血液,引起血液的PH过高血浆脂蛋白 (lipoprotein )血脂与血浆中的蛋白质结合,以血浆脂蛋白的形式存在及运输。初级胆汁酸 ( primary bile acid)有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。载脂蛋白(apolipoprotein , Apo)血浆脂蛋白中的蛋白质部分脂类 ( l

58、ipid )脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有 机化合物。血浆脂蛋白与载脂蛋白 :血浆脂蛋白是血脂的存在和运输形式, 由血浆中的脂类与载脂蛋白结合形成。 载脂蛋白 是指脂蛋白中的蛋白质部分。脂肪动员 :脂库中贮存的脂肪,在脂肪酶的作用下,逐步水解为游离脂肪酸和甘油,以供其他组织利用和过程称 为脂肪动员。必需脂肪酸 :维持机体生命活动所必需,但体内不能合成,必须由食物提供的脂肪酸。酮症 :脂肪酸在肝脏可分解并生成酮体, 但肝细胞中缺乏利用酮体的酶, 只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。 在糖尿病等病理情况下,体内大量动用脂肪,酮体的生成量超过肝外

59、组织利用量时,可引起酮症。此时血中酮体 升高,并可出现酮尿。脂肪肝 :在肝细胞合成的脂肪不能顺利移出而造成堆积,称为脂肪肝。脂类与类脂 :脂类是脂肪和类脂的部称;类脂是一类物理性质与脂肪相似的物质,主要有磷脂、糖脂、胆固醇及 胆固醇酯等。胆固醇逆向转运:HDL在LCAT apoA I及CETP(胆固醇酯转运蛋白)等的作用下,将胆固醇从肝外组织转运到 肝脏进行代谢,这个过程叫胆固醇的逆向转运。LPL:脂蛋白脂肪酶。可催化乳糜微粒、极低密度脂蛋白中的三酰甘油及磷脂逐步水解,产生甘油、脂肪酸及溶 血磷脂等。LCAT:血浆卵磷脂胆固醇脂酰转移酶。可催化将卵磷脂的 2位脂酰基转移至胆固醇3位羟基生成溶血

60、卵磷脂及胆固醇脂的反应。ACAT脂酰辅酶A胆固醇脂酰转移酶。分布于细胞内质网,能将脂酰辅酶 A上脂酰基转移至游离胆固醇的3位羟基上,使胆固醇酯化。2,3BPG支路(2,3BPG):分支点是1,3-二磷酸甘油酸(1,3-BPG)。正常情况下,2,3-BPG对BPG变位酶的负反馈 作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用,所以2,3-BPG旁路仅占糖酵解的15%-50% 2,3-BPG磷酸酶的活性较低, 2,3-BPG 的生成大于分解,造成红细胞内 2,3-BPG 升高。 2,3-BPG 虽然也供能,但主要是调节血红蛋白的 运氧功能。生物转化作用 ( Biotransformation ):机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应,使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除, 这一过程称为生物转化作用。 生物转化的对象包括内源性的激素、 胺 类等和外源性的药物、毒物等非营养物质。肝是主要器官,但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。意义:对体内的非营养物质进行转化,使其灭活或解毒;更为重要的是可使这些物质的溶解度增加,易于排出体 外。

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