SWISS-MODEL | Home PageWelcome to SWISS-MODEL
SWISS-MODEL is a fully automated protein structure homology-modelling server, accessible via the ExPASy web server, or from the program DeepView (Swiss Pdb-Viewer). The purpose of this server is to make Protein Modelling accessible to all biochemists and molecular biologists worldwide.Start Modelling
"SWISS-MODEL: modelling protein tertiary and quaternary structure using evolutionary information" has been accepted in Nucleic Acids Research web server issue. You can download the
Protein Structure Bioinformatics Group
c/o Prof. Torsten Schwede
Swiss Institute of Bioinformatics
Biozentrum, University of Basel
Klingelbergstrasse 50/70
CH-4056 Basel / Switzerland
When you publish or report results using SWISS-MODEL, please cite the relevant publications:
Marco Biasini, Stefan Bienert, Andrew Waterhouse, Konstantin Arnold, Gabriel Studer, Tobias Schmidt, Florian Kiefer, Tiziano Gallo Cassarino, Martino Bertoni, Lorenza Bordoli, Torsten Schwede. (2014). SWISS-MODEL: modelling protein tertiary and quaternary structure using evolutionary information.
Nucleic Acids Research;
(1 July 2014) 42 (W1): W252-W258; doi: 10.1093/nar/gku340. Arnold K., Bordoli L., Kopp J., and Schwede T. (2006).
The SWISS-MODEL Workspace:
A web-based environment for protein structure homology modelling. Bioinformatics, 22,195-201. Kiefer F, Arnold K, Künzli M, Bordoli L, Schwede T (2009). The SWISS-MODEL Repository and associated resources. Nucleic Acids Research. 37, D387-D392. Guex, N., Peitsch, M.C., Schwede, T. (2009). Automated comparative protein structure modeling with SWISS-MODEL and Swiss-PdbViewer: A historical perspective.
Electrophoresis, 30(S1), S162-S173.
* Please note that the
have changed in the new release of SWISS-MODEL.查看: 3038|回复: 2
SWISS-MODEL同源建模快速入门
以下是对SWISS-MODEL()，一个同源建模服务器和已注释的三维结构同源模型的知识库的介绍。
本指南帮助读者快速浏览SWISS-MODEL的功能。我们希望读者已经掌握了关于蛋白质结构和同源建模方法的基础知识。
同源建模（比较建模）是目前唯一能够从蛋白质的氨基酸序列（目标序列）出发，建立3D模型的计算方法。建立一个成功的模型需要至少一个已经通过实验测定的蛋白质3D结构（称为“模板”，即template），并且该蛋白质的氨基酸序列应与目标序列有显著的相似性。以模板作为台架（scaffold）基础，对目标序列（target sequence）进行建模，其步骤是：选择模板，目标与模板的联配，建立模型，评估，循环重复，直到得到一个满意的模型为止。
SWISS-MODEL：提交方式
SWISS-MODEL 是一个自动化的蛋白质比较建模服务器，可以通过ExPASy服务器的web界面免费访问：
或通过程序DeepView(Swiss Pdb-Viewer)访问。DeepView是一个整合工具，用于观察和分析蛋白质结构和模型。(
该服务器提供用户三种模式可选择：
First approach mode（简捷模式）: 用于建模的氨基酸序列或是Swiss-Prot/TrEMBL ( )编目号（accession）可以直接通过web界面提交。服务器会完全自动地为目标序列建立模型。用户可以选择指定模板结构，模板可以来自由PDB数据库（ ）抽取得到的内建模板库，也可以上传PDB格式的坐标文件。
Alignment mode（联配模式）: 这个模式需要多序列联配的结果，序列中至少包括目标序列和模板。服务器会基于比对结果建模。用户需要指明哪一条序列作为目标序列，哪一条又作为模板。
Project mode(项目模式): 这种模式允许用户提交经过手工优化的请求给服务器。DeepView被用来建立一个项目文件，它包含了模板结构，以及目标序列与模板的联配结果。这个结果也要上传到服务器。这种方式提供对建模过程中细节的控制，例如选择不同的模板，手工编辑目标序列和模板的联配结果，以便正确地定下插入和删除的位置。项目模式还能够用于重复改进First Approach mode的结果。
复合蛋白的模型在SWISS-MODEL可以以项目模式创建。复合模板结构（带不同链的ID）被载入DeepView。FASTA格式的目标序列被导入DeepView，格式中包含的序列顺序，应该与原聚体的模板中以分号隔开的序列顺序保持一致：
&ModelName
PROTOMERSEQUECE;PROTOMERSEQUENCE复制代码
在DeepView中对目标序列和模板进行联配，并手工编辑初始的联配结果后，完整的项目文件被提交给服务器。
SWISS-MODEL：结果和评估
SWISS-MODEL通过电子邮件返回一份日志文件，它记录了服务器的所有行为和模型的坐标。有两个输出选项可供指定：
DeepView( Swiss Pdb-View ) mode（DeepView模式）：以DeepView项目文件的方式返回模型和模板；
Normal mode (通常模式)：以PDB文件格式返回模型的坐标（可用其它工具查看，如Rasmol）。
模型的精确度可能有显著不同，甚至在同一蛋白质的不同区域也是如此。有几个工具可以用来评估模型的可靠性：
结果文件中包含一个C-score（类似晶体结构中的B-factors），它是对当前位置上模板结构变异率的估计。模型中的某些部分如果没有可用于建模的模板信息（插入/删除部分），则C-score赋值为99。而且，日志文件记录了整个结构以及每一个残基的力场能量。这有助于确定那些有明显的构象或电性问题的区域。可选择在结果中包含一份蛋白质较验工具WhatCheck ( ) 的报告。另外也可以利用服务器上的ANOLEA原子平均势能的web界面（ ）检查模型的质量。
目标序列和模板不准确的联配结果是模型中错误最大的来源。如果观察到隐含的结构信息，如正确的结构上gaps的位置，DeepView允许手工调整比对结果。
微调模型，例如对能量的检验，重建loop结构，以及搜索侧链旋转异构体，都可以利用DeepView实现，并通过项目文件从服务器返回。
SWISS-MODEL知识库：编目
SWISS-MODEL知识库是一个已注释的3D比较蛋白质结构模型数据库，它的内容来自完全自动的SWISS-MODEL同源建模流程。
这个知识库包括的3D模型，它们的序列来自Swiss-Prot和TrEMBL数据库，有合适的模板。这些注释，以及模型与其他数据库如Swiss-Prot和InerPro的链接，实现了在蛋白质序列信息和结构信息之间方便的浏览转换。
SWISS-MODEL知识库可以通过交互的web站点查询：
快速搜索知识库中的结构，可以通过提交一个Swiss-Prot/TrEMBL 蛋白编目号（accession number）或识别号(ID)来完成。
高级搜索界面可以通过不同的关键字进行联合的复杂查询，例如 蛋白质的名称，基因的名称，学的描述，或是物种。
SWISS-MODEL知识库：组成部分
模型浏览器可以访问目标序列的信息，还允许在给定蛋白质序列的几个模型之间进行浏览。
对每一个模型，都提供下列信息：
模型信息部分：可以通过这个部分显示模型，并且下载它的坐标。到结构数据库的链接提供了用于建模的模板信息；
联配结果部分：显示了目标序列和模板序列的联配结果，该结果用于建模流程和二级结构的确定；
ANOLEA和GROMOS部分：包含了一个GROMOS经验性的力场和ANOLEA平均势能图，用于评估模型的质量；
建模日志部分：建模日志给出了每一个建模步骤的细节描述，例如模板的选择和loop区域的确立。
对每一条目标序列的各种生物学信息，例如基因名称，分类，蛋白质的描述，都在目标序列信息部分提供。
InterPro 映射：InterProt的描述符被映射对应到目标序列和可用的模型上，指出了目标蛋白质的各个domain和特定的生物学特性；（ ）
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本文档由瑞典EMBnet 结点的Lorenza Bordoli 和 瑞典学所的Jurgen Kopp和Torsten Schwede合作撰写和设计，由EMBnet的P&PR发布委员会发布。EMBnet ----欧洲分子生物学网络 ---- 是欧洲领先的生物中心拥有的的生物信息
学支持网络。许多国家设有国家节点，为生物信息学软件的使用者提供培训课程和其它形式的帮助。
本文详细出处参考：
非常感谢！正在学习入门知识。
楼主，小弟请问下，现在这个界面已经改了，没有简洁模式了，似乎变成了Automatede model，而我进去提交序列，一直都显示：
Your Request has been Submitted:
The Request has been submitted to the queueing system and will run soon.
Status of your Request is: submitted
The results will be displayed in this page .
是不是这个是要排队啊，我等几个小时怎么还是那个样啊？？
我是新手第一次用，麻烦帮一下忙
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你可能喜欢牦牛CYGB基因CDS区克隆与生物信息学分析--《中国农业科学》2014年13期
牦牛CYGB基因CDS区克隆与生物信息学分析
【摘要】：【目的】丰富牦牛CYGB基因研究的基础数据,对牦牛CYGB基因的CDS区进行克隆和生物信息学分析。【方法】提取牦牛大脑海马区组织的总RNA并运用RT-PCR技术反转录为cDNA,并根据GenBank中普通牛CYGB基因cDNA序列(GenBank登录号:DV),使用Primer3.0在线软件设计特异性引物,运用PCR扩增技术、TA克隆技术和核酸测序技术获得CYGB基因的完整CDS区序列及部分5′端和3′端UTR区,并使用ProtParam、PredictProtein、SWISS-MODEL等在线分析软件与Lasergene7.1软件包分析CYGB的一级结构、二级结构、三级结构与理化性质,并进行同源性分析及构建系统进化树;利用PyMol软件修饰并输出三维结构;使用在线亚细胞定位工具PSORT II Prediction预测蛋白质的亚细胞定位;使用Protfun软件对蛋白质的功能进行预测分析。【结果】克隆获得牦牛CYGB基因650 bp,包括CDS区573 bp(GenBank登录号:KF669898),碱基组成为A 20.59%、T 16.40%、G 33.33%、C 29.67%,编码190个氨基酸残基组成的蛋白质。与普通牛比对,牦牛CYGB基因在CDS区存在4个碱基突变,同源性为99.3%,这个突变未导致氨基酸序列的改变,4个突变均属同义突变。牦牛CYGB基因编码蛋白的分子式为C964HS7,分子量约为21.5 kD,理论等电点(pI)为6.32,消光系数为24075,不稳定系数为48.43,疏水指数为83.63,平均亲水性为-0.301,属不稳定可溶性酸性蛋白质,在哺乳动物网织红细胞内的半衰期为30 h。二级结构以α-螺旋和无规卷曲为主,其中α-螺旋占64.21%,无规卷曲占35.79%,属全α类蛋白质。三级结构是一个呈"three-over-three"三明治夹心型的α-螺旋折叠结构。亚细胞定位CYGB分布在细胞质(65.2%)、细胞核(17.4%)、线粒体(13.0%)、分泌系统的囊泡(4.3%)中,主要在细胞质,推测可能在能量代谢和辅因子的生物合成过程中发挥信号转导和转录因子调控的作用。牦牛CYGB氨基酸序列与普通牛、绵羊、家犬、小鼠、褐家鼠、原鸡、猴、黑猩猩、人的CYGB氨基酸序列的同源性分别为100%、98.9%、97.8%、95.3%、93.7%、78.8%、98.4%、95.8%和96.8%,物种之间同源性较高,系统进化情况与其亲缘关系远近一致,说明CYGB基因编码区在进化过程中比较保守。【结论】通过RT-PCR与TA克隆技术及核酸测序技术获得了牦牛CYGB基因全长573 bp的CDS区,并对其核苷酸序列和编码蛋白氨基酸序列及其蛋白结构和功能进行了分析,得知牦牛的CYGB是一个由190个氨基酸残基构成的可溶酸性蛋白质,在能量代谢和辅因子生物合成过程中发挥重要作用。CYGB基因编码区在长期生物进化过程中具有较强的保守性。该基因的成功克隆及分析为揭示牦牛CYGB基因的遗传特性提供了理论依据。
【作者单位】：
【关键词】：
【基金】：
【分类号】：S823.85【正文快照】：
0引言【研究意义】胞红蛋白(cytoglobin,CYGB)是德国学者Burmester于2002年发现的一种新型携氧球蛋白,它是继血红蛋白、肌红蛋白、脑红蛋白后发现的存在于脊椎动物体内的第4种重要的携氧球蛋白[1],在缺氧缺血保护方面起重要作用。牦牛(Bos grunniens)是主要分布于海拔3 000 m
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