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生化复习重点
生化最后的冲刺！生化复习重点二院 09 影像级委资料整理生化复习重点目录第二章―――――――――――――――――――――――――2 第三章―――――――――――――――――――――――――6 第四章―――――――――――――――――――――――――13 第五章―――――――――――――――――――――――――21 第六章―――――――――――――――――――――――――22 第七章―――――――――――――――――――――――――26 第八章―――――――――――――――――――――――――33 第九章―――――――――――――――――――――――――36 第十章―――――――――――――――――――――――――41 第十一章――――――――――――――――――――――――45 第十二章――――――――――――――――――――――――51 第十三章――――――――――――――――――――――――57 第十四章――――――――――――――――――――――――60 第十五章――――――――――――――――――――――――66 第十六章――――――――――――――――――――――――69 第二十章――――――――――――――――――――――――71 第二十一章―――――――――――――――――――――――75 第二十三章―――――――――――――――――――――――76 第十六章――――――――――――――――――――――――69― 1 ―生化复习重点 第二章 第一节 蛋白质的结构和功能 蛋白质分子组成一、组成元素： 1.主要有碳（50%~55%） ，氢，氧，氮和硫 2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，锰，钴等 3.个别蛋白质含有碘 4.各种蛋白质的含氮量接近，约为 16% 5.每克样品含氮克数*6.25*100=100g 样品中的蛋白质 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有 20 种。 ― COO
除甘氨酸外，其他 19 种均为 L-aH3N― C ―H 氨基酸
R L-a-氨基酸的结构通式（左旋） 2.分类： （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫 （2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺 （3） （重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 （4） （重）碱性氨基酸：赖，组，精 三、理化性质 1.两性解离：HH H +
― R― C ― COOH ← R― C ―COO → R― C ―COO―
+ + NH3 NH3 NH3 静电荷 +1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子 兼性离子 阴离子 等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质： 多数蛋白质含色氨酸、 酪氨酸， 利用该原理可测定蛋白质含量， 蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在 280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加 热分解的氨结合，再与一分子茚三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸 收峰为 570nm 波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、肽 1.肽：氨基酸可相互结合成肽 NH―）肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（―CO―― 2 ―生化复习重点2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽 GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性 状态。 ②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH 可还原细胞内产生的过氧化氢成为水， 同时， GSH 被氧化成氧化性 GSSG， 在谷胱甘肽还原酶作用下， 被还原为 GSH ③GSH 的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等） 结合，从而阻断，这些化合物与 DNA,RNA 或蛋白质结合，以保护机体（解 毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素 TRH 1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素 2）特殊结构的三肽 N 端的谷氨酸环化成焦谷氨酸 C 端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺 ②神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。 P 物质（10 肽） 脑啡肽（5 肽） 强啡肽（17 肽）第二节一级 定义 二级蛋白质的分子结构三级 四级 亚基与亚基间呈 特定的三维空间 排布，并以非共 价键相连接 亚基（完整的三 级结构）形式键蛋白质中氨基酸的 蛋白质分子中多 二级结构进一步 数目及排列顺序 肽链骨架中原子 盘曲折叠成具有 的局部空间排列 一定规律的三维 空间结构 a-螺旋，β -折叠 结构域：蛋白质 β -转角，无规卷 构象中特定的区 曲 域。是由多肽链 上相邻的超二级 结构的紧密相 联） 。形成的结构 区域） 肽键（主） 氢键 疏水作用，离子 二硫键（次） 氢键，范德华力 是蛋白质空间构象 和特异性生物学功 能的基础，但不是 决定空间构象的唯 一因素 由 一 级 结 构 决 相对分子质量大 定，发挥特殊生 的蛋白质常分为 理功能 多个结构域执行 不同功能 短距离效应 长距离效应疏水作用，盐键 和氢键意义― 3 ―生化复习重点蛋白质的分类： 1.根据组分： （1）单纯蛋白质 （2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基） 2.形状和空间构象： （1）纤维状：长轴和短轴之比大于 10，不溶于水，韧性 （2）球状：水溶性较好，结构更复杂第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础 1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三 级结构，功能依然存在。 2.一级结构是功能的基础。相似的一级结构具有相似的功能。 3.一级结构改变与分子病 分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。 镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸 酸性 中性 水溶性血红白 镰刀状，易碎 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构 2.Hb 氧解离曲线：Hb 第一个亚基与氧气结合促进第二、三个亚基与氧气结合， 前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。这种一个亚基与配体 结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。 一个氧分子与 Hb 亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。 3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。 血红素是铁卟啉化合物，它是由 4 个吡咯环通过 4 个甲炔基相连成一个环形， Fe2+居于环中。 （1）肌红蛋白（Mb） ①是一个只有三级结构的单链蛋白质，有 8 段 a-螺旋结构。 ②整条多肽链结合成紧密球状分子，氨基酸上的疏水侧链大多在分子内部，极 性及电荷则在分子表面。 ③Mb 分子内部有一个袋状室血，血红素居于其中。 ④血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。 （2）血红蛋白（Hb） ①具有 4 个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合 1 个血红素并结合 1 分子氧，因此 1 分子 Hb 共结合 4 分子氧 ②成年人红细胞中的 Hb 主要由两条 a-肽链，两条β -肽链组成，a 链含 141 个 氨基酸残基，β 链含 146 个氨基酸残基。 ③胎儿期主要为α 2, γ 2，胚胎期为α 2,ε 2 ④Hb 亚基之间通过 8 对盐健，使 4 个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白 三、蛋白质空间的结构改变与疾病― 4 ―生化复习重点1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病 2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白 质颗粒。 （1）细胞型（正常型） ：表达于脊椎动物细胞表面，存在于 a-螺旋。 （2）瘙痒性（致病型） ：是 PrPc 异构体，可胁迫 PrPc 转化为 PrPSc，实现自我复 制，并产生病理效应。 四、蛋白质的理化性质： 两性 ①两端氨基和羧基+侧链某些基因解离②若溶质 pH&pI 蛋白质带正电荷 解离 ③若溶液 pH&pI 蛋白质带负电荷④若溶液 pH=pI，为兼性离子，电荷为 0 等电 点 紫外 吸收 双缩 脲反 应 变性 沉淀 凝固 体内蛋白质的各种 PI 不同，多接近 5.0 280nm 处吸光度的测定常用于蛋白质的定量 呈紫色反应，用于检测蛋白质的水解程度破坏共价键和二硫键，若一级结构未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而 恢复活性（复性） 除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀 蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，若将强酸或强碱溶液 的 PH 值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。若再加热紫状物 变得更为坚固，不易再溶于强酸强碱中。 （凝固） 变性的蛋白质不一定沉淀， 沉淀的蛋白质不一定变性， 但变性的蛋白质易沉淀， 凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。四补充一、氨基酸分类 1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮 2.含芳香环：苯丙 都含有共轭双键→紫外光吸收性质 芳香族：酪，色 3.含硫：甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸 4.亚氨基酸：脯氨酸 ⑥含羟基：丝 苏 5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电） ：天冬氨酸，谷氨酸 二、肽 1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端） ，羧基（羧基末端，C 端） 2.多肽命名：N 端→C 端 3.多肽中肽链 4 个原子（C,O,N,H）和相邻两个 a 碳原子等 6 个原子位于同一酰 胺平面，构成肽单元（Peptide Unit） 4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽― 5 ―生化复习重点Eg:：短杆菌肽 A，短杆菌素 S，缬氨霉素等 三、蛋白质的分子结构 1.超二级结构：即模体（motif） ，指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常 在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。 2.组合：a a a ，β β β ，β aβ (最常见) 3.Eg：锌指结构：螺旋―突环―螺旋 四、蛋白质空间结构与功能的关系 1.血红蛋白的构象变化与结合氧 （1）Hb 与 Mb 一样可逆地与氧气结合，氧含 Hb 占总 Hb 的百分数随氧气浓度 变化而变化。 （2）Hb 与 Mb 的氧解离曲线，前者为 S 状曲线，后者为直角双曲线。 （3）Mb 易与氧气结合，Hb 与氧气结合在氧气分压较低时难。 （4）Hb 的氧解离曲线 ①Hb 与氧气结合的 S 形曲线提示 Hb 的 4 个亚基与 4 个氧气结合时平衡常数并 不相同。 ②Hb 中最后一个亚基与氧气结合后时平衡常数最大 ③Hb 中第一个亚基与氧气结合后，促进第二三个亚基与氧气结合，既而大大 促进第四个亚基与氧气结合，该效应称为正协同效应。 ④协同效应定义：是指一个亚基与其配体（Hb 中的配体称为氧气）结合后， 能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进正协同效应，抑制负协 同效应。 五、蛋白质的分离与纯化： 1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。 2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。 3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法： （1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。 Eg：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠 原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。 （2）加入有机溶剂 Eg：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇 原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。 六、蛋白质的理化性质： 1.“沉淀的蛋白质一定变性” X 不一定。 2.“变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 两者作用因素不一样。 ”第三章 核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基 本物质之一。根据组成不同，可分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA） 。― 6 ―生化复习重点DNA 核酸 RNA mRNA tRNA rRNA第一节 核酸的化学组成及一级结构核酸分子的元素组成为 C，H，O，N 和 P，基本单位为核苷酸。 （也称单核苷酸）核酸单核苷酸磷酸核苷（脱氧核苷）戊糖（脱氧戊糖）碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）一、核苷酸 核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖（脱氧戊糖）和磷酸。 1.碱基腺嘌呤（A） 嘌呤 鸟嘌呤（G） 嘧啶尿嘧啶（U） 胸腺嘧啶（T） 胞嘧啶（C）（1）存在于 DNA 分子中：A，T，C，G；存在于 RNA 中：A，U，C，G。 （2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。 2.戊糖 （1）核糖构成 RNA，脱氧核糖构成 DNA；― 7 ―生化复习重点（2）RNA 分子较 DNA 分子更易发生水解，因此不如 DNA 稳定。 3.核苷 （1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷） 。 （2）核 苷：AR，GR，UR，CR （3）脱氧核苷：Dar，dGR, dTR, dCR. 4.单核苷酸 （1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸） ①核苷酸：AMP，GMP，UMP，CMP ②脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP. ③重要的核苷酸衍生物 ④多磷酸核苷酸：NTP（三核酸核苷） ，NDPC（二磷酸核苷） ⑤环化核苷酸：cAMP（3’,5’-环腺甘酸） cGMP（3’,5’-环鸟苷酸） 二、核酸的一级结构 1.定义：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所 以也称为碱基序列。 2.核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。 书写方法：左端标出 5’末端，右侧为 3’末端，例如：A G T G T5’PPPPPOH3’5’PAPCPTPGPCPT-OH3’5’ACTGCT3’第二节 DNA 的空间结构和功能一、DNA 的二级结构――双螺旋结构模型 DNA 双螺旋结构的特点 1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以一脱氧 核苷酸-磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为 2nm，形 成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对 （互补配对形式： A=T， C=G）相邻碱基平面距离 0.34nm， ， 螺旋一圈螺距 3.4nm， 一圈 10 对碱基。― 8 ―生化复习重点2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。 氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。 3.DNA 双螺旋结构的多样性 DNA 双螺旋结构是 DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构，但当改 变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。 二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装 1.DNA 超双螺旋结构 （1）超螺旋结构：DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构； （2）正超螺旋：盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相同 （2）负超螺旋：盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相反 2.原核生物 DNA 是环状超螺旋结构 3.真核生物 DNA 在核内的组装 真核生物染色体由 DNA 和蛋白质构成，其基本单位是核小体，DNA（约 146bp） 核心颗粒 组蛋白八聚休 连接区 DNA（约 60bp）核小体 连接区H1（1）核心颗粒：由长 146bp 的双螺旋 DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休 1.8 圈组成。 （2）连接区：由连接区 DNA 和组蛋白 H1 组成 （3）连接区 DNA：连接相邻两个核心颗粒。 （4）组蛋白 ①组蛋白种类：H1，H2A，H2B，H3，H4 ②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各 2 分子 H2A，H2B，H3，H4 组成八聚体 （5）真核生物染色体 DNA 组装不同层次的结构 （6）染色体是由 DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、DNA 的功能 1.DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模 板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。 2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。 3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。 4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体 DNA 和叶绿体 DNA， 属于核外遗传物质。第三节 RNA 的功能和结构 ― 9 ―生化复习重点RNA 的种类、分布和功能 细胞核和胞液 核蛋白体 RNA rRNA 信使 RNA mRNA 核 内 不 均 一 HnRNA RNA 核内小 RNA SnRNA 核仁小 RNA 胞浆小 RNA 转运 RNA SnoRNA ScRNA/TSL-RNA tRNA mt tRNA 线粒体 mt rRNA mt rRNA 功能 核蛋白体组分 蛋白质合成模板 成熟 mRNA 的前体 参与 HnRNA 的剪接、转 运 rRNA 的加工、修饰 蛋白质肉质网定位合成的 信号识别体组分 转运氨基酸一、信使 RNA 的结构与功能 mRNA 的结构特点 1.大多数真核 mRNA 的 5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷，同时第一个核苷 酸的 C2’也是甲基化，形成帽子结构。 2.大多数真核 mRNA 的 3’末端有一个多聚腺苷酸（polyA）结构，称为多聚 A 尾 5’m7Gppp―――AUG――――――――UAG――――――AAUAAA―― ―poly(A)3’5’非翻译区 编码区 3’非翻译区3.帽子结构和多聚 A 尾的功能 （1）mRNA 核内向胞质的移位 （2）mRNA 的稳定性维系 （3）翻译超始的调控 4.mRNA 的功能：转录核内 DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质， 指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序。 原核细胞： 真核细胞：外显子 DNA 转录 mRNA hnRNA 转录后剪接 转运 mRNA 翻译 蛋白质 DNA 转录 细胞核 内含子++++++++++++++蛋白质翻译― 10 ―生化复习重点二、转运 RNA 的结构和功能 1.tRNA 分子中含有较多的稀有碱基，含 10-20%稀有碱基，如 DHU，3’末端为 -CCA-OH，5’末端大多数为 G 2.tRNA 二级结构――三叶草氨基酸臂，DHU 环，反密码环，额外环，Tψ C 环 3.tRNA 的三级结构――倒 L 形 4.tRNA 的功能：搬运氨基酸到核糖体和识别密码子，参与蛋白质的翻译 三、核蛋白休 RNA 的结构和功能 1.rRNA 与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，核糖体均由易于解聚的 大小两个亚基组成。 2.rRNA 的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。 3.rRNA 的种类： （根据沉降系数） 真核生物 原核生物 5srRNA 5srRNA 28srRNA 23srRNA 5.8srRNA 16srRNA 18srRNA 原核生物（大肠杆菌为例） 真核生物（以小鼠肝为全例） 小亚基 30S 40S rRNA 16S 1542 个核苷酸 18S 1874 个核苷酸 蛋白质 21 种 占总量的 40% 33 种 占总量的 50% 大亚基 50S 60S rRNA 23S 2940 个核苷酸 28S 4718 个核苷酸 5S 120 个核苷酸 5.8S 160 个核苷酸 5S 120 个核苷酸 蛋白质 36 种 占总量的 30% 49% 占总量的 35% 四、其它小分子 RNA 及 RNA 组学 1.SnmRNAs：除上述三种 RNA 外，细胞的不同部位存在的许多其它种类的小分 子 RNA，统称为非 mRNA 小 RNA（SnmRNAs） 2.SnmRANs 的种类：核内小 RNA，核仁小 RNA，胞质小 RNA，催化性小 RNA， 小片段干涉性 RNA 3.SnmRNAs 的功能：参与 hnRNA 和 rRNA 的加工和转运。第四节 核酸的理化性质一、核酸的一般理化性质 1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基，为多元酸，具有较强的酸 性。 2.核酸分子中还有含氮碱基上的碱性基团，故为两性电解质，各种核酸分子大小 及所带电荷不同，电泳和离子法来分离不同的核酸。 3.A260 的应用： （1）DNA 或 RNA 的定量 A260=1.0 相当于― 11 ―生化复习重点40μ g/ml 单链 DNA（或 RNA）50μ g/ml 双链 DNA 20μ g/ml 寡核苷酸 （2）判断核酸样品的纯度 ①DNA 纯品：A260/A280≥1.8 ②RNA 纯品：A260/A280≥2.0 二、DNA 的变性 1.定义：在某些理化因素作用下，DNA 双链解开成两条单链的过程。变性并不涉 及核苷酸共键（磷酸二脂键）的断裂。 2.方法：过量酸、碱、加热、变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、 丙酮等。 3.变性后其它理化性质变化： DNA 变性的本质是双链间氢键的断裂 变性引起紫外吸收值的改变 4.增色效应：DNA 变性时其溶液 A260 增高的现象 5.Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值 达到最大值的 50%时的温度温度称为 DNA 的解链温度，又称熔解温度，或熔 点。 6.Tm 值与下列因素有关： （1）DNA 的均一性：DNA 的均一性较高，那么 DNA 链各部分的氢键断裂所需 的能值较接近，Tm 值范围较窄，所之亦然，由于可见 Tm 值可作为衡量 DNA 样品均一性的指标。 （2）C-G 碱基对含量：G-C 碱基对为 3 对氢键，而 A-T 碱基对只有 2 对氢键， 所以破坏 G-C 间氢键较 A-T 间氢键需要更多的能量。 因此 Tm 值大小与 G+C 含量成正比，也可通过 Tm 值推算出 DNA 碱基的百分组成。 X%（G+C）=（Tm-69.3）*2.44 （3）介质中离子强度：离子强度低，DNA 的 Tm 值较低。 三、DNA 的复性与分子杂交 1.DNA 复性定义：在适当条件下，变性 DNA 的两条互补链可恢复天然的双螺旋 构象，这一现象称为复性。 （1、足够的盐浓度――消除磷酸基的静电斥力，2、 足够高的温度――破坏无规则的链内氢键） 2.热变性的 DNA 经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 3.减色效应：DNA 复性时，其溶液 A260 降低。 4.核酸分子杂交： DNA 变性后的复性过程中， 在 如果将不同种类的 DNA 单链分 子或 RNA 分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱 基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形 成杂化双链。 5.这种杂化双链可以在不同的 DNA 与 DNA 之间形成，也可以在 DNA 和 RNA 分子间或者 RNA 与 RNA 分子间形成，这种现象称为核酸分子杂交。 6.核酸分子杂交的应用 （1）研究 DNA 分子中某一种基因的位置 （2）定两种核酸分子间的序列相似性 （3）检测某些专一序列在待检样品中存在与否― 12 ―生化复习重点（4）是基因芯片技术的基础第五节 核酸的分离和纯化一、核酸分离与纯化的一般原则 采用温和条件，防止过酸、过碱，避免剧烈搅拌，抑制核酸酶的活性，防止 核酸分子被降解和变性，核酸的分离和纯化，酚抽提法，超速离心法，凝胶电泳 法，层析法分离法 二、核酸含量测定与纯度鉴定 1.含量测定常用此外分光光度计法，定磷法，定糖法，高效液相色谱分析法等。 2.电泳分离也常用于测定核酸的大小和检查核酸的纯度 三、核酸序列分析 1.DNA 的酶法测序 2.DNA 的化学法测序 3.DNA 序列分析已经实现自动化第六节 核酸酶一、核酸酶是指所有可以水解核酸的酶 二、分类 1.依据底物不同 （1）DNA 酶――专一降解 DNA （2）RNA 酶――专一降解 RNA 2.依据切割部位不同 （1）核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性 （2）核酸外切酶：5’-3’或 3’-5’核酸外切酶 3.核酸酶的功能：| （1）生物体内的核酸酶负责细胞内外催化核酸的降解 （2）参与 DNA 的合成与修复及 RNA 合成后的剪接等重要基本复制和基因表达 过程 （3）负责清除多余的结构和功能异常的核酸，同时也可以清除侵入细胞的外源 性核酸 （4）在消化液中降解食物中的核酸以及吸收 （5）体外重组 DNA 技术中的重要工具酶。第四章酶一、酶的概念：酶是指由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。 1、命名：①习惯命名：分解脂肪的酶→脂肪酶→据其催化的底物命名 催化脱氢反应酶→脱氢酶→据其催化的反应类型命名 ②系统命名 2、分类：①氧化还原酶类 ②转移酶类 ③水解酶类 ④裂解酶类 ⑤异构酶 类 ⑥合成酶类（或连接酶类） 3、化学本质：据化学本质将酶分两类，即：①蛋白脂类的酶 ②核酸类― 13 ―生化复习重点的酶 二、酶的分子结构与功能 1、分子组成：单纯酶和结合酶。 酶蛋白：结合酶中的蛋白质部分。 辅助因子：结合酶中的非蛋白质部分。 全酶： 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶， 只有全酶才有催化作用。 金属酶：金属离子如果与酶结合紧密，在提取的过程中不会丢失，这类酶称 为金属酶。如：羧肽酶（含 Zn2+）黄嘌呤氧化酶（含 Mo2+） 金属离子作用：①维持酶分子的构象；②传递电子；③在酶与底物间起桥梁 作用；④中和阴离子降低反应的静电斥力。 根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度不同将其分为辅基或辅酶。 注：①辅基大多为金属离子 ②一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，但是一种辅助因子可与不同 酶蛋白结合。 单纯酶：仅含单纯酶：仅含 α-氨基酸的蛋白质 分类 结合酶：蛋白质+非蛋白质部分（即辅酶分子） （即酶蛋白 ）酶蛋白――决定反应的特异性 小分子有机化学物 催化作用） 辅酶因子―― 金属离子结合成复合物全酶（只有全美才具有在酶促反应中 1、维持酶分子的构象 2、传递电子 3、在酶与底物间起桥梁作用 4、中和阴离子，降低反应的静斥力 辅酶：与蛋白质结合疏松 辅酶因子 参与酶活性中心的组成 辅基：与酶蛋白结合牢固 酶活性中心（active center） ：指酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的 特定的空间结构区域。 酶活性中心内 的必需基团 为产物 结合集团：结合底物和辅酶，使之成为复合物 催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物转变成2、酶的活性中心 ①概念：酶分子中与酶活性密切相关的化学基因称为必需基因，这些必需基因― 14 ―生化复习重点在一级结构上可能相距很远，必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定 空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这区域称为酶的活 性中心或活性部位。 ②分类：①酶活性中心内的必需基团：结合基因和催化基因 ②酶活性中心外的必需基团：组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基等。 三、酶促反应的特点与机制 1、酶与催化剂相比较： ①共同点：A 催化作用；B 反应前后酶质与量不变；C 不改变反应平衡常数 ②不同点：A 极高的催化效率 B 高度的特异性：1、绝对特异性 2、相对特异性 3、立体异构特异性 C 可调节性 2、酶促反应的机制 ①诱导契合假说酶：与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适 应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。 ②邻近效应与定向排列：提高反应速率 ③多元催化：同一种酶常兼有酸、碱双重催化作用。 ④表面效应： 四、酶促反应动力学 影响酶促反应因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 1、 底物浓度对反应速度的影响 ①在酶量恒定的情况下，酶促反应的速度主要取决于底物的浓度 ②在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应 速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度的增加而加快，达最 大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱和。初速度Vmax底物浓度[S]（mmol/l)如右图所示：底物 浓度对酶促反应速度的影响。 ☆ 2、米-曼氏方程式 ①中间产物学说：酶（E）与底物（S）形成酶―底物复合物（中间产物 ES）,― 15 ―生化复习重点此复合物再分解为产物(P)和游离的酶。k1E+Sk2ESk3E+P酶 底物 中间产物 产物 （式中 k1、k2、k3、分别为各自反应的速度常数）②米氏方程式：V=Vmax[S]A 米氏方程式 Km 值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 B、Km 值↓酶对底物的亲和力↑ C、Km 是酶的特征性常数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境如 温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关（同一底物，不同的酶有不同的 Km 值） D、Vmax 是酶完全被底物所饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 ③km 值和 Vmax 值的测定： 双倒数作图法─ ─V=第一步： 两边同取倒数得Vmax[S] Km+[S]1/V=Km + 1/Vmax Vmax 1/[S]以 1/V 对 1/[S]作图，纵轴截距=1/Vmax, 横轴截距=-1/km Hanes 作图法: [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax 以[S]/V 对[S]作图，纵轴截距=-km, 直线 k=1/Vmax― 16 ―生化复习重点1 /V[S]/VKm/Vm1/Vmax -1/Km 1 /[ S ]-Km [S ]K=1/Vmax 3、 酶浓度对反应速度的影响V0酶浓度（当[S]＞＞km，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。当[S]＞ ＞E 时，km 忽略不计） 4、温度对反应速度的影响 ①温度升高，酶促反应速度升高 ②温度升高，可引起酶的变性失活。 最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。 （酶的最 适温度不是酶的特征性常数，与反应时间有关）注：临床应用：低温麻醉、低温 保存菌种。― 17 ―生化复习重点酶 0 活 性 1.5 1. 0 0. 5 2.0 601020304050温 度 ? C5、pH 对反应速度的影响 ①酶活性受其反应环境的 PH 影响，且不同的酶对不同的 PH 有不同要求。 ②最适 pH ：酶催化活性最大时的环境 pH ③胃蛋白酶最适 PH 值是 1.8；肝精氨酸酶是 9.8；多数酶是中性（最适 pH 不是 酶的特征性常数，受底物浓度，缓冲液种类与浓度，以及酶的纯度等因素影响）胃蛋白酶 酶 活 性淀粉酶 胆碱酯酶0246810pH对某些酶活性的影响pH6、抑制剂对酶促反应速度的影响 ① 抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶 的抑制剂。 ② 抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基因相结合，从而抑制酶的催化活 性。― 18 ―生化复习重点分类： ① 不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基因相结合，使酶失活， 此种抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。 不可用透析、超滤等方法去除 ② 可逆性抑制剂：抑制剂与酶以非共价键方式结合，使酶活性降低或消失，可 采用透析、超滤的方法解除，是一种可逆性结合。 A．竞争性抑制作用：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间 复合物。 （可逆的） 比如：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶，磺胺药物与 比如：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶，磺胺药物与 对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶） 对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶） Vmax 不变，Km 值↑ B．非竞争性抑制作用：与酶活性中心外的必需基因结合，底物与抑制剂之间无 竞争关系。 Vmax↓，Km 值不变 C.反竞争性抑制作用：抑制剂不与酶结合，反与酶和底物形成的中间产物（ES） 结合，使中间产物 ES 的量下降。 Vmax↓，Km 值↓ 7、激活剂对酶促反应速度的影响 ① 激活剂：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 ② 酶的激活剂大多为金属离子，如：Mg+、K+、Mn2+等。 ③ 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的。 非必需激活剂：激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性。 8、酶活性测定与酶活性单位 ① 酶的活性指酶的催化化学反应能力，其衡量标准是酶促反应速度。 ② 酶的比活力：比活力是表示酶纯度的较好指标。 （每分钟催化 1umol 底物转化 为产物所需的酶浓度）五．酶的调节{调节对象：关键酶调节方式：{酶活性调节（快） 酶含量调节（慢） ）1、酶活性调节 ⑴酶原与酶原的激活 ① 酶原：无活性的酶的前体。 酶原的激活：由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称酶原的激活 ② 酶原的激活一般通过某些蛋白质酶的作用，水解一个或几个特定的肽键，致 使蛋白质构象发生改变而使酶原具有活性，其实质是酶的活性中心形成或暴 露的过程（其过程不可逆）③ 生理意义：{-保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏； -保证了合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用。⑵变构酶（别构酶）― 19 ―生化复习重点① 变构调节： 酶分子活性中心外的某一部分可以与体内一些代谢物可逆地结合， 使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节酶活性的方式称为变构调节。 ② 变构效应剂：引起变构效应的代谢物称为变构效应剂。 ③ 变构效应剂引起酶活性的增强或减弱， 分别称变构激活作用或变构抑制作用。 ⑶酶的共价修饰调节 ① 共价修饰（化学修饰） ：酶蛋白肽链上的一些基因可与某些化学基因发生可逆 的共价结合，从而改变酶活性，这一过程称酶的共价修饰。 ② 酶共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、―SH―与―S―S ―、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化。 2. 酶的调节 ⑴酶蛋白合成的诱导与阻遏 ① 酶蛋白的合成量主要 调节 ② 诱导剂： 能促进酶蛋白的基因转录， 增加酶蛋白生物合成的物质为诱导剂 （辅 阻遏剂则相反） ⑵酶降解的调控 酶蛋白质降解途径{ 3．同工酶-溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖 ATP） -非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖 ATP 和泛素）①同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质 不同的一组酶。 ②同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链， 或由同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在 同工酶之列。 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚 细胞结构中。 ③乳酸脱氢酶是四聚体蛋白{H 型（心肌型） M 型（骨骼肌型）{肌酸激酶是二聚体酶{M 型（肌型）→CK3(MM 型)LD1(H4)、LD2(H3M) LD3(H2M2)、LD4(HM3) LD5(M4)B 型(脑型) →CK1(BB 型) （CK2、MB 型反见于心肌）― 20 ―生化复习重点备注： 转移基因 氢原子 参与组成辅酶的维生素 辅酶或辅基 所含维生素 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素 PP） FAN、FAD 维生素 B2 醛基 TPP 维生素 B1 酰基 辅酶 A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸 烷基 钴胺美辅酶类 维生素 B12 CO2 生物素 生物素 氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素 B6） 甲基等一碳单位 四氢叶酸 叶酸第五章维生素与微量元素 维生素第一节一、概论 1.维生素：是维护人体健康，促进生长发育，和维持细胞正常生理功能所必需的 一类低相对分子质量有机化合物。 2.特点： （1）日需量少，但大部分由食物供给。 （2）是重要的营养素，但不能供能，也不是细胞组织的结构成分。 （3）多数是构成某些酶的辅酶或辅基成分。 （4）长期缺乏会引起供能障碍或出现生理功能紊乱即维生素缺乏病。― 21 ―生化复习重点二、脂溶性维生素 维 生 主要功能 素 A 参与视黄醇合成，参与糖蛋白的合成， 维持上皮结构的完整性，促进生长发育 D 促进钙磷代谢，是 1,25-（OH2）P3 的前 体 E 重要的抗氧化剂，对抗氧自由基，促进 血红素合成，维护生殖功能 K 维持体内第 II,VII,IX,X 凝血因子在正常 水平 三、水溶性维生素 维 生 主要功能 素 B1 转酮酶的辅酶，转酮基反应，抑制胆碱 酯酶的活性 B2 世称核黄素，黄素蛋白酶的辅酶，参与 体内氧化体素 B6 氨基酸代谢中转氨酶，脱羧酶的辅酶， ALA 合成酶的辅酶 B12 构成甲基转移酶的辅酶，参与甲基化， 促进 DNA 的合成，促进红细胞合成 PP 烟酸，构成脱氢酶辅酶，参与生物氧化 体系 C 水溶性抗氧化剂，促进胶原蛋白合成， 参与芳香族氨基酸代谢，促进铁的吸收 维 生 主要功能 素 泛酸 构成 CoA 及酰基载体蛋白 ACP 的成分， 参与体内酰基转移 叶酸 以四氢叶酸形式参与一碳集团转运；与 蛋白质核酸合成，红细胞白细胞的成熟 有关 生 物 几种羧化酶的辅酮，参与 CO2 的固定 素活性形式缺乏症11- 顺 视 黄 醛 ， 视 黄 夜盲症，干眼 醛，视黄酸 病，皮肤干燥 1,25-（OH2）P3 佝偻病，软骨 病 生育酚 未发现 2-甲基-1,4-茶醌 易出血活性形式 TPP FMN,FAD 磷酸吡哆醛，磷酸吡 哆胺 甲钴胺素，钴胺素 NAD+,NADP+ 抗环血酸 活性形式 CoA，ACP FH4缺乏症 脚气病，末梢 神经炎 口角炎，舌炎， 唇炎，阴囊炎 未发现 进行性脱髓鞘 病 癞皮病 坏血病 缺乏症 未发现 巨幼红细胞性 贫血 脱屑性红皮病羧化酶辅酮第二节 微量元素 指人体中日需量在 100Mg 以下或含量占体重 0.01%以下的元素，总共只占体重 的 0.05%左右。― 22 ―生化复习重点第三 补充 1.维生素 E 又称生育酚，以 a--生育酚在自然界分布最为广泛，且生物活性最强。 a 生育酚 2.维生素 C 保护疏基作用：维生素 C 作为供氢体能使许多疏基分子上的疏基保 持在还原状态，发挥其催化作用。正常成人每日维生素 C 的需要量是 60mg。第六章生物氧化第一节 构成 ATP 的氧化体系一、呼吸链 1.概论 （1）定义：代谢物脱下的成对氢离子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反 应，逐步传递最终与氧结合成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此 传递链称为呼吸链。 （2）在呼吸链中，酶和辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上。 （3）传递氢的酶或辅酶称之为递氢体。 （4）传递电子的酶或辅酶称之为电子传递体。 （5）无论递氢体还是电子传递体都起传递电子的作用，所以呼吸链又称电子传 递链。 2.呼吸链的组成： （1）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）或称辅酶 I（CoI） 。 生理 PH 条件下，烟酰胺中的吡啶氮为五价氮，它能可逆地接受电子而成为 三价氮，与氮对胃的氢键也较活泼，能可逆地加氢还原，故可视为递氢体。 NAD++2H ? NADP++H+ （2）黄素蛋白（FP） 有两种辅基：①黄素单核苷酸（FMN）②黄素腺嘌呤二核苷酸 FMN +2H FAD 氧化型 （ ） ? （ ） 还原型 FAD H2FAD （3）铁硫蛋白（Fe-S） 分子中含铁原子和硫原子， 铁和无机硫原子和蛋白质多肽链上半胱氨酸残基 的硫相结合。 Fe2+ ? Fe3+ + Fe 单电子传递 （4）泛醌（UQ）又称辅酶 Q（CoQ） 脂溶性的苯醌类化合物， 分子中带有一很长的侧链， 由多个异戊二烯组成。 + + H +e H +e 泛醌 ? 泛醌 H ? 二氢泛醌 (醌型或氧化型) （半醌型） （氢醌型或还原型） （5）细胞色素类（Cyt） 位于线粒体内膜的电子传递体，辅基为铁卟啉。 作用：将电子从呼吸链传递到氧的专一酶。― 23 ―生化复习重点（6）人体线粒体呼吸链复合酶：复合体 酶名称 I II III IV 细胞色素 C NADH-泛醌还原酶 琥珀酸-泛醌还原酶 泛醌-细胞色素 C 还原 细胞色素 C 氧化酶多肽链数目 43 4 11 13 1辅基 FMN Fe-S FAD Fe-S 铁卟啉 Fe-S 铁卟啉 Cu 铁卟啉3.主要的呼吸链 （1）NADH 氧化呼吸链： ①生物氧化中大多数脱氢酶如乳酸脱氢酶,苹果酸脱氢酶都是以 NAD+为辅酶 ②NADH 氧化呼吸链的组成和作用 2H+ SH2 NAD+ UQ 2Cyt-Fe2+ 1/2O2SNADH+H+UQH22Cyt-Fe3+O2H2 O（2）琥珀酸氧化呼吸链（FADH2 氧化呼吸链）呼吸酸脱氢酶催化脱下的 2H 经 复合体 II 使 CoQ 形成 CoQH2， 再往下的传递与 NADH 氧化呼吸链相同。琥 ( 珀酸脱氢酶,α l酸甘油脱氢酶,脂闲 CoA 脱氢酶) 琥珀酸 FAD(Fe-S) UQH2 2Cyt-Fe3+ O2延胡索酸FADH2(Fe-S)UQ2Cyt-Fe2+ 2H+1/2O2二、氧化磷酸化 （1）定义：代谢氧化物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量使 ADP 磷酸化生成 ATP， 由于代谢物的氧化反应与 ADP 磷酸化反应耦联反应故称 氧化磷酸化。 （2）氧化磷酸化是体内生成 ATP 的主要方式，另一种生成 ATP 的方式是底物 水平磷酸化。 1.氧化磷酸化的耦联部位： （1）P/0 比值的测定：消耗 1mol 氧原子所需消耗的无机磷的摩尔数。― 24 ―生化复习重点（2）自由能变化： △Go’=-nF△Eo’ n=传递电子数；F 为法拉第常数[96.5kJ/(mol?V)] 2. 氧化磷酸化的耦联机制 （1）化学渗透假说:实验证明：递氢体和电子传递体在线粒体内膜上交替排列，复合体 I、II、 III 如同线粒体内膜上的 3 个质子泵，均能将 H+从线粒体基质泵到膜间隙。 （2）ATP 合酶 ①由亲水性 F1 和疏水性 F0 两部分组成 F1 ：a3，β 3 ，γ ，δ ，ε 功能：催化合成 ATP F0 ：a,b2,C9~12 亚基 ②当 H+浓度顺梯度经 F0 中 a 亚基和 c 亚基之间回流，γ 亚基发生旋转。3 个 β 亚基构象发生改变，以三种独立状态存在。 1）紧张状态 T：与 ATP 紧密连接 2）松弛状态 L：与 ADP 和无机磷结合 3）开放状态 O：生成 ATP 释出 三、影响氧化磷酸化的因素 1.抑制剂 （1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递。 CO、CN-、N3-及 H2S 抑制细胞色素 C 氧化酶，使电子不能结合氧。 此类抑制可使细胞内呼吸停止，导致人迅速死亡。 （2）解耦联剂： ①可使氧化磷酸化耦联过程脱离 ②通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏内膜两 侧的侄子电化学梯度，使 ATP 的生成受到抑制，以电化学梯度储存的能量以 热量形式释放。 （3）氧化磷酸化： ①寡酶素可以阻止质子从 F0 通道回流，抑制 ATP 生成。 ②由于此时线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高，影响呼吸链质子泵的功能， 继而抑制电子传递。 2.ADP 的调节作用： 正常计提的氧化磷酸化速率主要受 ADP 的调节成正比 RCR， 加入 ADP 后的耗氧量速率与仅有底物时的耗氧速率之比称为呼吸控制率 （RCR） 。 3.甲状腺激素 （1） 甲状腺激素诱导细胞膜上 Na+.K+-ATP 酶的合成使 ATP 加速分解为 ADP 和 Pi，ADP 增多促进氧化磷酸化。 （2）甲状腺素（T3）还可使解偶联蛋白基因 表达增加，引起耗氧量和产热 解偶联蛋白基因 量增加。 四、 ATP― 25 ―生化复习重点1.在体内所有高能磷酸化合物中，以 ATP 末端的磷酸链最为重要。 2.为糖原，磷脂蛋白质合成时提供能量的 UTP，CTP，GTP，一般不能从物质氧 化的过程中直接生成，只能在核苷二磷酸激酶的催化下，从 AT 中获取~P。 3.当体内 ATP 消耗过多时，ADP 累积，在腺苷肠激酶催化下，由 ADP 转变成 ATP 被利用。 4.ATP 还可将~P 转移给肌的生成磷酸肌酸（CP） ，作为脑和肌中能量的一种储存 形式。当机体消耗 ATP 过多而导致 ADP 增多时磷酸肌将~P 转移给 ADP 生成 ATP，供生理活动之用。 五、通过线粒体内膜的物质转运 1.胞质中 NAPH 的氧化： （1）a-磷酸甘油穿梭 （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭补充：第一节 呼吸链的概述 1.氢原子中含有电子，故递氢的同时必然递电子（递氢体也是递电子体） 。但递 电子体不一定是递氢体。 2.从呼吸链中可以分离得到 4 个有递电子功能的复合体： NADH-泛醌还原酶 （复 合体 I） ，琥珀酸-泛醌还原酶（复合 II） ，泛醌-细胞色素 C 还原酶（复合体 III） 和细胞色素 C 氧化酶（复合体 IV） 。CoQ 和 Cyt c 不包含在这些复合体中。 3.在呼吸链中含有 FMN.FAD.Cyt 类和 Fe-S 等，他们按一定顺序排列组成长短不 同的两条呼吸链：NADH 氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链，排列顺序是： 琥珀酸 FAD （Fe-S） NADH → FMN → CoQ → Cyt b → Cyt c1 → Cyt c → Cyt aa3 → 1/2O2 (Fe-S) 在 NADH 氧化呼吸链 （由复合体 I， III,IV 组成） 中， 存在 3 个偶联部位 （FMN →CoQ,Cyt b→Cyt c1,Cyt aa3→1/2 O2 ） ；而在琥珀酸氧化呼吸链（由复合体 II,III,IV 组成）中，含有 2 个偶联部位（Cyt b→Cyt c1,Cyt aa3→1/2 O2） 。 第三节 ADP 或 ADP/ATP 比率是调节氧化磷酸化的重要因素。机体利用 ATP 增多， ADP 浓度增高，转运人线粒体后使氧化磷酸化速度加快。反之 ADP 不足，使氧 化磷酸化速率减慢。 第四节 ATP 是多种生理活动能量的直接提供者，体内能量的生成，转化，储存和利 用，都以 ATP 为中心。 第五节― 26 ―生化复习重点线粒体外生成的 NADH 不能直接进入线粒体经呼吸链氧 化，需要借助穿梭系统才能使 2H 进入线粒体内。有 a-磷酸 甘油穿梭（脑与骨骼）和苹果酸-天冬氨酸（心与肝脏）穿梭 两种转运制。其中通过 a-磷酸甘油穿梭，2H 氧化时能生成 2 分子 ATP； 经苹果酸-天冬氨酸穿梭系统将 2H 带入线粒体， 氧化时能生成 3 分子 ATP。六 其他氧化体系 微粒体细胞色素 P450（Cyt P450）加单氧酶使底物分子羟化。Cyt P450 属于 Cyt b 类。加单氧酶有水生成，加双氧酶产物无水生成。 其他氧化体系其特点是在氧化过程中不伴有偶联磷酸化，不能生成 ATP。 主要与体内代谢物、药物和毒物的生物转化有关。第六章糖代谢第1节糖是自然界一大类有机化合物， 其化学式本质是多羟基醛或多羟基酮以及它 们的衍生物。糖的基本结构式是（CH2O）n，故也称之为碳水化合物。 糖类的生理功能有：1.作为体内主要的功能物质，1mol 葡萄糖在体内完全 氧化可释放 2840KJ 的能量。2.是人体组织结构的重要成分。3.核糖与脱氧核糖 是体内合成核苷酸的原料。4.糖类可提供体内合成脂类和某些氨基酸的碳骨架。 5.糖类是糖复合物的重要组成。 糖在体内分解代谢的主要途径有 4 条：1.糖的无氧分解（糖酵解） 。2.糖的 有氧氧化。3.磷酸戊糖途径。4.糖醛酸途径。第2节糖的无氧分解是指体内组织在无氧情况下， 细胞液中的葡萄糖分解生成乳酸 和少量 ATP 的过程，也称为糖酵解。 一、糖酵解的反映过程： 1、磷酸己糖的生成 （1） 葡萄糖磷酸化生成 6-磷酸葡萄糖。 （催化此反应的酶是己糖激酶（HK） ） 意义：糖磷酸化后容易参与代谢反应；磷酸化后的糖含有带负电荷的磷酸集 团而不能通过细胞质膜，因此是细胞的一种保糖机制。 （2）6-磷酸葡萄糖异构化转变为 6-磷酸果糖― 27 ―生化复习重点（3）6-磷酸丙糖的生成 由醛缩酶催化，1，6-二磷酸果糖分裂为磷酸二羟基丙酮和 3-磷酸甘油醛两 个磷酸丙糖分子。 此反应可逆，其逆反应是一个醛缩反应，故称催化反应的酶为醛缩酶或醇醛 缩合酶。 2、磷酸丙糖的生成 由醛缩酶催化，1,6-二磷酸果糖分裂成为磷酸二羟丙酮和 3-磷酸甘油醛两 个磷酸丙糖分子。 此反应可逆，其逆反应是一个醛缩反应，故称催化此反应的酶称为醛缩酶或 醇醛缩合酶。 3、3-磷酸甘油醛转变为丙酮酸并释放能量 （1）3-磷酸甘油醛氧化为 1,3-二磷酸甘油酸（在 NAD+和 H3PO4 存在下） ； （2）1,3-二磷酸甘油酸将磷酸基转给 ADP 形成了 3-磷酸甘油酸和 ATP； （3）3-磷酸甘油酸在磷酸甘油变位酶的催化下转变为 2-磷酸甘油酸。食物淀粉的消化主要在小肠进行。葡萄糖磷酸化生成 6-磷酸葡萄糖是糖酵解过程中第一个限速步骤，催化反 应的酶为己糖激酶。 6-磷酸果糖再磷酸化生成 1,6-磷酸果糖，是糖酵解的第二个限速步骤，催 化反应的酶是 6-磷酸果糖激酶-1。 糖酵解途径中第一次生成 ATP 的反应是 1,3-二磷酸甘油酸将磷酸基转给 ADP 形成 3-磷酸甘油酸和 ATP。 糖酵解过程中三个关键酶：己糖激酶（HK） ，6-磷酸果糖激酶-1（PFK-1） ， 丙酮酸激酶（PK） 。由这三种酶催化的反应不可逆。 （4）2―磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸 （5）磷酸烯醇式丙酮酸转变为烯醇式丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化） （6）烯醇式丙酮酸自发转变为丙酮酸 （四）丙酮酸还原为乳酸 乳酸脱氢酶催化丙酮酸还原为乳酸。 乳 酸 脱 氢 酶 的 辅 酶 是 NAD+ 或NADH+H+ 。糖酵解的全部反应过程见书 P89 页第2节糖酵解的调节一、6―磷酸果糖激酶―1 6―磷酸果糖激酶―1 是糖酵解途径流量最重要的调节点。2,6―二磷酸果糖 是 6―磷酸果糖激酶―1 最强的变构激活剂，与 AMP 一起消除 ATP、柠檬酸的抑 制作用。 （ATP、柠檬酸是该酶的变构抑制剂） 二、丙酮酸激酶 是糖酵解第二重要的调节点，1,6―二磷酸果糖是其变构激活剂（ATP 抑制） 二、 葡萄糖激酶或己糖激酶（长链脂先 CoA 对其有变构抑制作用）― 28 ―生化复习重点第3节 糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2 和 H2O，并释放大量能量的反应 过程，称为糖的有氧氧化。 一、 有氧氧化的反应过程 1、丙酮酸生成 2、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA（反应式见课本 91 页） 3、乙酰 CoA 进入三羧酸循环彻底氧化 三羧酸循环（见课本 93 页图） 三羧酸循环（TAC） ：又称柠檬酸循环，是由乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合成含 3 个羧基的柠檬酸开始，经过一连串的代谢反应，使 1 分子乙酰基彻底氧化，再生 成草酰乙酸而形成的一个循环。 （1） 柠檬酸的形成（由柠檬酸合酶催化） （2） 柠檬酸异构化生成异柠檬酸 （3） 异柠檬酸氧化脱羧生成α －酮戊二酸（由异柠檬酸脱氢酶催化） （4） α －酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA(由α －酮戊二酸脱氢酶复合体催 化) （5） 琥珀酰 CoA 转变为琥珀酸（6） 琥珀酸氧化脱氢生成延胡索酸（由琥珀酸脱氢酶催化，该酶是 TAC 中唯一存在线粒体内膜上的酶）（7） 延胡索酸被水化生成苹果酸 （8） 苹果酸脱氢生成草酰乙酸 TAC 的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α －酮戊二酸脱氢酶复合体，由 这三种酶催化的反应不可逆，所以 TAC 不可逆。异柠檬酸脱氢酶 是主要的限速酶。 1 分子乙酰 CoA 进入 TAC 氧化分解，总共可生成 12 分子 ATP。 琥珀酰 CoA 转变为琥珀酸是 TAC 中唯一以底物水平磷酸化方式生成 ATP 的步骤。 TAC 生理意义： 1、是三大营养物质氧化分解的共同途径。 2、三大营养物质代谢联系的枢纽。 3、为其他物质代谢提供小分子前体。 4、为呼吸链提供 H+和 e. 添补反应：TAC 的中间代谢物，理论上可重复使用，但实际上某些成分经常由于 参与体内各种相应的合成途径而被移去， 所以必须通过各种途径加以 补充。TAC 中草酰乙酸的补充最重要。 三.有养氧化的调节 (一)丙酮酸脱氢酶复合物的调节 可以通过变构效应和共价修饰两种方式进行快速调节 (二)三羧酸循环的速率和流量的调控― 29 ―生化复习重点 第四节 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的反应过程 （一）脱氧氧化（二）异构化反应（三）基因转移 磷酸戊糖途径的调节 高糖饮食的影响 NADPH+H+的影响 组织细胞对 NADPH+H+和一磷酸核糖相对需要量的调节 该图径的中间代谢物的影响 磷酸戊糖途径的主要特点是能生成磷酸核糖，CO2 和 NADPH+H+但不能直接生成 ATP 磷酸戊糖途径主要的调节点是 6-磷酸葡萄糖脱氢酶，该酶的快速调节主要受 NADPH/NADP+比值的影响 一、磷酸戊糖途径的反应过程 1、反应部位：胞液 2、反应步骤 二、磷酸戊糖途径的生理意义 1、磷酸核糖使体内合成核苷酸和核酸的必要原料 2、NADPH+H 离子具有多方面重要生理功用 （1）使体内多种重要生理活性物质合成代谢过程中的供氧体 （2）是谷胱甘肽还原酶的辅酶 （3）参与肝脏的生物转化作用 （4）可参与体内中性粒细胞和巨噬细胞在吞噬细菌后产生超氧阴离子自由基， 所以与这些细胞的杀菌作用有关 三、磷酸戊糖途径的特点： 1、大量的 NADPH 生成 总反应式为：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+ →2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛 +6NADPH+ 6 氢离子+3 CO2 2、与糖酵解关系密切： 其起始物为 6-磷酸葡萄糖，产物 6-磷酸果糖，3-磷酸甘油酸又可回到糖酵解里 去。 3、磷酸戊糖途径主要是产生磷酸核糖、NADPH 和 CO2,而不是产生 ATP. 四、磷酸戊糖途径的调节 限速酶为 6-磷酸葡萄糖脱氢酶，主要受 NADPHMNADP+ 的调节。 高糖饮食时肝中 6-磷酸葡萄糖含量增多，以提供脂酸合成所需的 NADPH+(H+) NADPH+（H+）对 6-磷酸葡萄糖脱氢酶有明显的抑制作用。 磷酸戊糖途径与糖有氧氧化和糖酵解途径之间存在着相互制约的关系。 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1、磷酸戊糖途径的主要意义是产生 5-磷酸核糖和 NADPH+(H+) 为核酸的生物合成提供核糖 2、 提供 NADPH+(H+)作为供氢体参与各种代谢反应。― 30 ―生化复习重点NADPH+(H+)维持谷胱甘酸的还原状态 NADPH+(H+)参与肝脏的生物转化作用 NADPH+(H+)与体内中性粒细胞和巨噬细胞的杀菌作用有关。第五节 糖异生由非糖化合物（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖 原的过程称为糖异生。 一、糖异生途径 1、基本上与糖酵解的反应过程相反。 糖酵解过程中由 3 个关键酶所催化的反应是不可逆反应，成为糖异生的“障碍” 。 参与克服“障碍”的 4 个酶是糖异生途径的限速酶。 葡萄糖-6-磷酸酶可催化多种磷酸酯加水分解，主要存在于肝肾中。 1，6-二磷酸酶（果糖二磷酸酶） 丙酮酸羧化酶，存在于细胞的线粒体。 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，在 GTP 参与下，可催化草酰乙酸变为磷酸烯醇式丙酮 酸。 2、糖异生途径中的关键物质――草酰乙酸不能自由通过线粒体内膜。 二、糖异生的调节 糖异生的调节总体上和糖酵解的调节相反。 1、糖异生原料的影响 血浆中乳酸、甘油和生糖氨基酸的浓度增加时，糖异生 增强。 ①饥饿时――蛋白分解加速，氨基酸增多，糖异生增强。 ②大量运动――乳酸堆积，糖异生增强。 2、ATP/AMP 比值 ATP/AMP 比值升高，抑制糖酵解，促进糖异生。 3、2，6-二磷酸果糖 是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号。 4、丙酮酸羧化酶 5、激素调节 肾上腺素、糖皮质激素。胰高血糖素等使糖异生增强，胰岛素使 糖异生减弱。 三、糖异生的生理意义 1、保持血糖浓度稳定 2、有利于体内乳酸的利用 3、补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原的重要途径 4、调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。 四、乳酸循环 在缺氧情况下，肌肉中糖酵解增强生成大量乳酸，通过细胞膜弥散入血并运送至 肝，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖，葡萄糖再释入血液被肌肉摄取，如此 构成一个循环，称为乳酸循环。 肌肉中生成的乳酸，即不能异生成糖，更不能释出葡萄糖。 乳酸循环的生理意义：①避免乳酸损失，防止因乳酸堆积引起酸中毒;②乳酸再 利用。乳酸循环式耗能过程，2 分子乳酸异生成葡萄糖，消耗 6ATP. 糖原的合成与分解 人体摄入的糖类大部分转变为脂肪 （三酰甘油） 只有一小部分以糖原形式贮存。 ， 糖原主要存在于肝和肌肉中，肌糖元主要供肌收缩的急需，肝糖原则是血糖的重― 31 ―生化复习重点要来源。 糖原的合成代谢 葡萄糖（还有少量果糖和半乳糖）在肝脏、肌肉等组织中可以合成糖原。 合成过程 分 4 步 葡萄糖+ATP ????? G6P+ADP葡萄糖激酶? G6P ????? ? G1P磷酸葡萄糖变位酶? ③G1P+UTP ????? ? UDPG+焦磷酶UDPG 焦磷酸化酶? UDPG+糖原 n ??? ? 糖原 n+1+UDP糖原合酶糖原含酶的作用只能使糖链不断延长，而不能形成新分支。 糖原合成时，每增加 1 个葡萄糖基需消耗 2 分子 ATP。 糖原的分解代谢 糖原分解是指糖原分解为葡萄糖的过程 磷酸化酶催化糖原非还原端的葡萄糖基磷酸化。生成 1─磷酸葡萄糖。反应不消 耗 ATP。 1─磷酸葡萄糖转变为 6─磷酸葡萄糖：催化酶是葡萄糖变位酶。 6─磷酸葡萄糖+H2O ??????? 葡萄糖+Pi葡萄糖─ 6 ─磷酸酶糖原合成与分解的调节 糖原合成和糖原分解途径的限速酶分别是糖原合酶和磷酸化酶， 这两种酶的快速 调节有变构调节和化学修饰两种方式。 共价修饰调节 变构调节 糖原累积症 是一类遗传性代谢病，特点是体内某些组织器官中有大量糖原堆积。 血糖及其调节 血液中的单糖（主要是葡萄糖）称为血糖，是糖在体内的运输形式。 血糖的来源和去路 来源：1、食物中的糖类被消化吸收。 2、肝糖原分解 3、糖异生 去路：1、无氧酵解，有氧氧化 2、戊糖旁路 3、转化伟脂肪、氨基酸 4、合成糖原 二、血糖水平的调节 1、肝脏的调节作用 2、激素对血糖浓度的调节作用 A. 胰岛素: 1、促进肌、脂肪组织将葡萄糖转运入细胞― 32 ―生化复习重点2、加速糖原合成、抑制糖原分解 3、加速糖的有氧氧化 4、抑制肝内糖异生 5、抑制脂肪组织中对激素敏感性酯酶，加速脂肪动员 胰岛素是体内唯一的降糖激素。 B、胰高血糖素：1、抑制糖原合成，促进肝糖原分解 2、抑制糖酵解，促进糖异生 3、激活脂肪组织中对激素敏感性酯酶，加速脂肪动员 是体内主要的升糖激素。 C、糖皮质激素：1、促进肌蛋白分解，加强糖异生 、 2、抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖 3、对促进脂肪动员的激素有允许作用?? ?? ?? D、肾上腺素：加速糖原分解（肝糖原 ? 葡萄糖；肌糖原 ? 乳酸 ? 葡萄糖）应激状态下发挥作用。补充 糖异生 由非糖物质（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过 程途径。 一、途径： 葡萄糖-6-磷酸酶 ①底物循环 6-磷酸葡萄糖 “能障”的克服 4 个限速酶 ①②③④ 1,6-二磷酸果糖 草酰乙酸 丙酮酸羧化支路： 酮酸羧激酶④ 丙酮酸 丙酮酸激酶 “能障”的克服 草酰乙酸不能只有透过线粒体内膜 腺苷酸载体 穿梭系统 谷氨酸/天冬氨酸载体 二羧基载体 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸羧化酶③ （存在于线粒体） 磷酸烯醇式 丙 果糖二磷酸酶② 6-磷酸果糖 磷酸果糖激酶-1 葡萄糖 磷酸果糖激酶-1二、糖异生的调节 糖异生的调节总体上和糖酵解的调节相反1）糖异生原料的影响，血浆中乳酸、甘油、生糖氨基酸的浓度增加― 33 ―生化复习重点时，糖异生 ①饥饿时――蛋白分解加速，氨基酸 ，糖异生 ②大量运动――乳酸堆积，糖异生 2）ATP/ADP 比值升高，抑制糖酵解，促进糖异生 3）2,6-二磷酸果糖抑制糖异生，促进糖酵解 4）激素调节：肾上腺素、糖皮质激素、胰高血糖素等使糖异生 ， 胰岛素使糖异生三、糖异生的生理意义 1）促进血糖浓度恒定 2）有利于机体内乳酸的利用 3）补充肝糖原 4）调节酸碱平衡 四、乳酸循环 肌肉中生成的乳酸不能异生成糖，更不能释放出葡萄糖。第八章脂类脂类代谢脂肪（fat） ：三酯甘油或称甘油三酯，主要功能是储能和供能。 类酯（adupoid） ：包括磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯，可参与生物 膜的结构组成，细胞识别及信息传递，转变成活性 类固醇化合物，调节机体代谢。第一节脂类的生理功能1.储能和供能 2.维持生物膜结构完整与功能正常 3.保护内脏与维持体温 4.参与细胞信息传递 5.转变成多种重要的生理活性物质参与机体代谢调节第二节脂类的消化和吸收一、 脂类的消化 1.部位：小肠上段 2.所需条件及酶：胆汁酸盐 胰脂醇，辅脂醇，磷脂醇，胆固醇酯醇― 34 ―生化复习重点二、 脂类的吸收 部位：十二指肠下段及空肠上段 脂类消化吸收的特点 1.小肠上段是脂类物质的主要消化场所，十二指肠下段及空肠上段是脂类物质消 化产物的主要吸收场所 2.脂类物质的消化吸收需要胆汁酸盐帮助乳化与分散 3.脂类物质的消化需要多种消化酶协同作用 4.消化产物经被动扩散方式吸收进入肠粘膜细胞 5.被吸收的消化产物经单酰甘油途径在小肠粘膜细胞中重新合成三酰甘油 6.被吸收的肠类物质在血液中的运输需要载脂蛋白帮助第三节不饱和脂酸不饱和脂酸的命名和分类单不饱和脂酸 多不饱和脂酸：含 2 个或 2 个以上双键的不饱和脂酸第四节三酰甘油代谢一、三酰甘油的合成代谢 ①主要合成场所是肝脏、脂肪组织和小肠。肝脏的合成能力最强，但肝脏不能贮 存三酰甘油，脂肪组织既能合成、又能贮存三酰甘油 ②合成三酰甘油的原料有甘油、单酰甘油及脂酸。合成过程需要脂酰 CoA 合成 酶和脂酰 CoA 转移酶，分别催化脂酸活化和脂酰基的转移 ③合成过程 单酰甘油途径：小肠合成三酰甘油的主要途径 二酰甘油途径：主要在肝脏、肾脏 肝肾等细胞还能利用游离甘油， 脂肪组织缺乏甘油激酶， 不能利用游离甘油。 催化脂肪水解的脂肪酸有三酰甘油脂肪酶、二酰甘油脂肪酶和单酰甘油脂肪酶， 其中三酰甘油脂肪酶是脂动员的限速酶。 激素敏感性脂肪酶（HSL） ：其活性受多种激素的调控。 脂解激素：能提高 HSL 的活性，促进脂动员的激素（胰高血糖素，肾上腺素和 去甲肾上腺素） 抗脂解激素：能降低 HSL 的活性，抑制脂动员的激素（胰岛素、前列腺素） 二、三酰甘油的分解代谢 1.脂肪动员（fat mobilization） ：贮存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶作用下逐 步分解成脂酸和甘油，释放入血供其他组织氧化利用的过程。脑、 神经组织及红细胞等不能直接利用脂酸； 脂肪组织和骨骼肌缺乏 甘油，激酶不能利用甘油。2.脂酸的β ―氧化过程― 35 ―生化复习重点（1）β --氧化是脂酸最主要的氧化分解形式，除脑组织和成熟的红细胞外，大 多数组织都能氧化分解脂酸。肝和肌肉最活跃。 （2）氧化部位：内质网及线粒体外膜 （3）β --氧化大致可分为：活化――转移――氧化 （4）脂酸的活化――（消耗了 2 分子 ATP） （5）脂酰 CoA 进入线粒体：脂酸β --氧化酶系分布在线粒体基质中，长链脂酰 CoA 不能自由通过线粒体内膜，需载体肉毒碱。 （6）肉碱脂酰转移酶 I 的酶 II 是同工酶，酶 I 是限速酶，酶 I 受丙二酰 CoA 抑 制，酶 II 受胰岛素抑制，胰岛素对脂酸的氧化具有直接和间接双重抑制作 用。 （7）脂酰 CoA 的β --氧化：脱氢――加水――再脱氢――硫解（图 8-9） （8）脂酰氧化的能量生成及生理意义①1 分子硬脂酸完全氧化可净生成 146 个高能磷酸键， 为机 体提供大量能量 ②脂酸β --氧化也是脂酸的改造过程（9）脂酸β --氧化的特点 ①β --氧化过程在线粒体基质内进行 ②β --氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆 ③需要 FAV，NAD，CoA 为辅助因子 ④每循环一次，生成一分子 FADH2，一分子 NADH，一分子乙酰 CoA 和一分 子减少两个碳原子的脂酰 CoA（10）脂酸的特殊氧化形成①奇数碳脂酸的氧化 ②ω--氧化 在肝微粒体中进行，由加单氧酶或称混合功能氧化酶催化 ③α --氧化 在微粒体中由加单氧酶或脱羧酶催化生成α --羟脂酸或少一个碳 原子的脂酸的过程(主要在脑中) ④不饱和脂酸的氧化：在线粒体中的氧化需要特异性烯脂酰 CoA 顺反异构酶 3.酮体的生成与利用（天然的不饱和的脂肪酸 为顺式的脂肪酸，但是β 氧化是 方式的脂肪酸） 酮体 （kcetone bodies） 指脂酸在肝脏中进行正常分解代谢所生成的乙酰乙酸、 β --羟丁酸和丙酮的总称。 （1） 酮体的生成：以乙酰 CoA 为原料，在肝线粒体内，经三步反应： ①乙酰乙酸 CoA 的生成 ②HMG―CoA 的生成③酮体的生成 限速酶：HMG―CoA 合成酶（β -羟β -甲基戊二酰 CoA） （2）酮体的利用：在脑、心、肾和骨骼肌等肝外组织细胞线粒体中，酮体利用 酶类的活性很强，肝多组织是利用酮体最主要的场所。需要的酶：琥珀酸 CoA 转硫酶、乙酰乙酸硫解酶、乙酰乙酸硫激酶 （3）酮体生成的意义： ①在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式。― 36 ―生化复习重点②在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。 （4）酮体生成的调节： ①饱食和饥饿的影响 a.饱食状况下酮体生成减少 b.饥饿状况下生成增多 ②丙二酰 CoA 对生酮作用的调节：丙二酰 CoA 合成增加，酮体生成减少 三、脂酸的合成代谢（表 8-3） 部位：肝、肾、脑、肺、乳腺、小肠及脂肪组织 脂酸的合成体系：胞液体系、内质网体系和线粒体体系 1.软脂酸的生成 （1）原料：乙酰 CoA、ATP、NADPH、HCO3― 部位：肝（主要） 、脂肪组织等 （2）脂酸合成关键酶：乙酰 CoA 羧化酶，催化脂酸生物合成的限速反应，分布 于细胞液中。 （3）脂酸合成酶系 大肠杆菌：多酶复合体（七种酶蛋白聚合在一起）高等动 物：多功能酶（一个基因编码的一条多肽链） （4）脂酸合成过程：从乙酰 CoA 及丙二酰 CoA 合成长链脂酸，是一个重复加 成过程，每次延长 2 个碳原子。 启动――装载――缩合――加氢――脱水――再加氢――硫解 （经过 7 次循环，消耗 1 乙酰 CoA，7 丙二酰 CoA、7ATP 和 14NADPH+H+，即 生成 1 分子软脂酰 ACP） 2.软脂酸的加工改造 （1）碳链长度的加工改造： ①内质网碳链延长系统 ②线粒体碳链延长系统 ③脂酸碳链的缩短 （2）饱和度的加工改造 四、多不饱和脂酸的重要衍生物 1.前列腺素（PG） ： 生理功能：①PGE2 诱发炎症，促局部血管扩张 ②PGE2、PGA2 使动脉平滑肌舒张而降血压 ③PGE2、PGI2 抑制胃酸分泌，促进胃肠平滑肌蠕动 ④PGE2α 是卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促进分娩 2.血栓素（TXA2） PGF2、TXA2 强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成， PGI2、PGI3 对抗他们的作用。TXA3 促血小板聚集，较 TXA2 弱得多。 3.白三烯（LT） ①LTC4、LTD4 及 LTE4 被证实是过敏反应的慢反应物质 ②LTD4 还使毛细血管通透性增加 ③LTB4 还可调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展 ④二十碳多不饱和脂酸衍生物的合成途径 环加氧酶途径 产物：PG 与 TX 线性加氧酶途径 产物：LT― 37 ―生化复习重点 第九章 第一节 氨基酸代谢蛋白质的营养作用蛋白质的营养价值 评定失误蛋白质的三个营养价值指标（看下就行） 1.蛋白质的含量：一种食物的蛋白质含量多少是评定其营养价值的重要前提。 2.蛋白质的消化率：蛋白质的消化率受人体和食物两方面多因素的影响。 3.蛋白质的利用率：也称蛋白质的生理价值或生物价，是指食物蛋白质消化吸 收后在体内被利用的程度。 营养必需氨基酸（名词解释） ：是指体内需要而又不能自身合成，必需由食 物供应的氨基酸。 人体内的 8 种营养必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲 硫氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸（选择题） 辅助记忆法： “笨 蛋 来 宿 舍 借 凉席” （苯丙） （赖） （苏） （色） （缬） （亮）第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化 人体氨基酸主要来源于食入蛋白的消化、吸收。食物蛋白质在胃、小肠及肠 粘膜细胞中经一系列酶促反应水解生成氨基酸及小分子肽的过程称为蛋白质的 消化。 1.胃的消化（略） 2.小肠的消化 小肠是蛋白质消化的主要场所，小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成，胰 液中的蛋白酶基本分为内肽酶 （endopeptidase）与外肽酶（exopeptidase）两大类。 二、氨基酸的吸收 氨基酸的吸收主要是在小肠中进行， 一般认为氨基酸的吸收主要有主动转运 和γ ―谷氨酰基循环两种方式。两者均是一个耗能的主动吸收过程。 1.氨基酸吸收载体 人体内的 4 种不同类型的氨基酸载体：中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、 酸性氨基酸载体、亚氨基酸和甘氨基酸载体。 2.γ ―谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的， 称为γ ―谷氨 酰基循环。 其中反应过程首先由谷胱甘肽对氨基酸转运， 其次是谷胱甘肽再合成， 由此称为一个循环。 （课本 P145 图 9-2） 3.肽的吸收 肽的吸收也是一个耗能的主动吸收过程，吸收作用在小肠近端较强。 三、蛋白质的腐败作用 在大肠肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化的蛋白质和未吸收的氨基酸的 分解作用，称为蛋白质的腐败作用。― 38 ―生化复习重点1.胺类生成（了解） 肠道细菌的蛋白酶将蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺 类。 1、氨的生成（了解） 人体肠道中氨的来源主要有两个： 一个是未吸收的氨基酸在肠道细菌作用下 脱氨基而生成；另一个是血液中的尿素渗入肠道黏膜，受肠道细菌尿素酶的水解 而生成氨。 2、其他有害物质生成（了解） 除了胺类和氨类以外，通过腐败作用还可以产生其他有害物质。第三节氨基酸的一般代谢（重点）一、氨基酸代谢库 P146 图（重点） 体内氨基酸的主要功能：合成蛋白质、多肽，也可以转变成其他含氮物质。 蛋白质转换更新 蛋白质寿命常用半寿期表示，即蛋白质降低其原浓度一半所需时间。 （名词 解释） 转换更新的生理意义： （1）影响物质代谢及生理功能； （2）清除损伤、异常蛋白质。 降解途径 a) 不依赖 ATP 在溶酶体进行 （主要降解细胞外来的蛋白质， 膜蛋白， 长命， 内蛋白） 泛素化 b) 依赖 ATP 和泛素（在不含溶酶体的红细胞重要） 共同作用 （降解异常蛋白质，短命蛋白） 蛋白酶体 二、氨基酸脱氨基作用 1.脱氨基作用 转氨基作用 专一性（只能专一的转氨酶催化） 酶：转氨酶（催化某一 AA 的α ―氨基酸转移到另一种α ―酮酸的酮基上生成新 相应的氨基酸和α ―酮酸）――转氨基作用 体内非必经 AA 的重要合成途径 丙氨酸氨基转移酶和天冬氨酸转移酶（ALT 和 AST）最重要 辅酶：VBb 的磷酸脂，即磷酸吡哆醛（与磷酸吡哆胺相互转变起着传递氨基作用） 2.氧化脱氨作用 氨基酸氧化酶（不重要） L-谷氨酸脱氢酶（分布于肝、肾、脑等组织） （不需要脱氢） （辅酶：NAD+ 或 NADP+） （催化 L-谷氨酸氧化脱氨生成α --酮戊二酸） （反应可逆，一般偏 向谷氨酸合成） GTP 与 ATP 是此酶抑制剂，不足时谷氨酸加速氧化脱氨，这对 AA 氧化供 能起重要作用。― 39 ―生化复习重点3.联合脱氨基作用（肝肾等组织中进行） 过程：氨基酸 α ―酮戊二酸 转氨基作用 NH3+NADH+H+ 氧化脱氨作用α ―酮酸 谷氨酸 H2O+NAD+ 嘌呤核苷酸循环脱去氨基（存在于肌肉） 涉及第十章的核苷酸代谢，可以看成另一种形式联合脱氨。 注：实际上就是转氨基作用+核苷酸代谢 达到脱去氨基 三、α ―酮酸的代谢 ①α ―酮酸+氨基化 非必须氨基酸 1. 脱氢 转变 ②AA α ―酮酸 糖、酮体（脂类）生糖氨基酸 亮，苯丙，色，酪。苏 2.氧化供能生酮氨基酸(赖亮)生糖兼生酮氨基酸（异第四节氨的代谢1.氨：有毒，进入血液形成血氨，过高会引起脑功能紊乱，与肝性脑病的发病有 关。 2.来源：①AA 脱氨（主要）②肠道 ③肾脏来源 3.转运 （1）丙氨酸―葡萄糖循环 运送至肝 氨（合成尿素） ①AA 转氨给丙酮酸 丙氨酸 糖异生 联合脱氨 丙酮酸 葡萄糖 运送至肌肉 形式 ②在肌肉 肝内进行 肝.肾） （脑解氨毒主要途径） （需要 ATP 参加） 肝、肾中经谷氨酰胺酶水解成氨和谷氨酸（2）谷氨酰胺（脑.肌肉等 ①氨转变谷氨酰胺经血液②即是氨的解毒产物也是储存和运输形式 ③谷氨酰胺酶可抑制肿瘤成分、降血氨、治白血病 尿素生成 （重点）― 40 ―生化复习重点1.氨通过肝细胞合成尿素而解毒，尿素氮占排氮 80%~90% 2.肝（合成尿素主要器官） ，肾、脑（合成甚微） ，肾（排尿主要器官） 3.鸟氨酸循环（2 分子氨与 1 分 CO2 结合成 1 分子尿素及 1 分子 H2O （1）过程 P154 图 9-9 （2）总结 ①原料：两个 N（一个来自 NH3，一个来自天冬 AA） ，一个 C（来自 CO2） ②消耗 3 个 ATP ③合成部位：肝细胞线粒体内和胞液 ④关键酶：CPS-I，精氨酸代琥珀酸合成酶（限速酶） 4.尿素合成调节 食物蛋白质 尿素合成速度 (反之亦同) CPS-I 调节：AGA 影响 CPS―I 激活 精氨酸浓度 AGA CPS―I 尿素 尿素合成酶系调节：精氨酸代琥珀酸合成酶活性最低（限速酶）第五节一、脱羧基作用 AA个别氨基酸的代谢脱羧胺氨基酸 脱羧酶辅酶：磷酸吡哆酶 1.γ --氨基丁酸谷氨酸脱羧酶（在脑、肾中活性很高）L―谷氨酸 γ ―氨基丁酸（GABA） （是中枢抑制性神经递质） 2.牛磺酸 氧化 脱羧 L―半胱氨酸 磺酸丙氨酸 牛磺酸 主要来自食物、有肾脏排出 作用： （1）广泛生物学功能，一种中枢抑制性神经递质 （2）维持血液、免疫、生殖系统功能正常 （3）促进婴儿发育 3.组胺 作用：增加毛细血管通透性，降血压；刺激蛋白激酶、胃酸分泌 4. 5-羟色胺 作用：神经递质抑制作用；收缩血管作用；扩张骨骼肌血管 5.多胺 作用：精脒与精胺调节细胞生成重要物质 二、一碳单位：一些 AA 分解过程中产生含有一个碳原子集团（名词解释） （重点） 1.不能游离存在，常与四氢叶酸（FH4）结合― 41 ―生化复习重点2.FH4 既是运载体，又是辅酶。一碳单位结合在 N5、N10 位上 3.能产生一碳单位的 AA：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸。 4.一碳单位之间通过氧化还原反应彼此转变，但 N5―甲基四氢叶酸是不可逆的。 5.生理作用：合成嘌呤及嘧啶的原料，在核酸生物合成中占重要地位。 三、含硫氨基酸的代谢 1.含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸、胱氨酸（后两者不能转变为前者外，皆可 转变） 2.甲硫氨酸循环腺甘转移酶 甲基转移酶甲硫氨酸+ATPS-腺苷甲硫氨酸（SAM）S-腺苷同型半胱 氨酸 脱 使另一种 腺 甲基化 苷 同型半胱氨酸接受 N5-甲基四氢 叶酸提供的甲基利用 N -CH -FH 唯一反应 甲硫氨酸合成酶，辅酶 VB125343.缺乏 VB12巨幼红细胞贫血4.肝是合成肌酸的主要器官 5.半胱氨酸（―SH）与胱氨酸(―S―S―)对维持蛋白质结构有重要作用、解毒、 抗氧化等重要生理功能 四、芳香族氨基酸代谢 1.含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸羟化酶2.苯丙氨酸 酪氨酸（参与儿茶酚胺、黑色素代谢） 3.白化病（缺乏酪氨酸酶引起） 4.苯丙酮酸尿症（缺乏苯丙氨酸羟化酶）第十章 核苷酸代谢核苷酸是核酸的基本结构单位，它具有多种重要的生理功能，其中最重要是 作为合成核酸分子的原料。除此，还参与能量代谢、代谢调节等过程。体内的核 苷酸主要由机体细胞自身合成。食物来源的嘌呤和嘧啶极少被机体使用。第一节核酸的酶促降解 ― 42 ―生化复习重点食物中的核蛋白蛋白质核酸（DNA 和 RNA） 胰核酸酶 单核苷酸 肠、胰核苷酸酶 磷酸 核苷 核苷酸磷化酶 磷酸戊糖 磷酸酶 戊糖 磷酸 含氮碱 （嘌呤或嘧啶）第二节嘌呤核苷酸代谢一、嘌呤核苷酸的合成代谢 体内嘌呤核苷酸的合成可分为从头合成和补救合成两条途径。 1.从头合成途径 （1）合成部位：肝是体内从头合成嘌呤核苷酸的主要器官，其次是小肠和胸腺。 而脑脊髓则无法进行此合成途径。 （2）嘌呤环合成的原料来源CO2 C 天冬氨酸 N C C 甲酰基 （一碳单位） C N C N 甲酰基（一碳单位） 甘氨酸 N记忆口诀：左―C，右―C，甘氨当中站，两边坐谷氨，左上天冬氨，头顶 CO2 （3）可分为三个阶段：首先是 5-磷酸核糖的活化，再分十步反应合成次黄嘌呤 核苷酸（IMP） ，再通过不同途径分别生成腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核 苷酸（GMP） ①5-磷酸核糖的活化;关键酶（磷酸戊糖焦磷酸激酶）产物（PRPP：5-磷酸核 糖-@-焦磷酸） ②次黄嘌呤核苷酸（IMP）的合成: 有关酶：a）磷酸核糖酰胺转移酶 b）GAR 合成酶 c）转甲酰基酶 d）FGAM 合成酶 e）AIR 合成酶― 43 ―生化复习重点10 步反应中，第 2 步：获得嘌呤 C-4,C-5 和 N-7 原子是可逆反应，是合成 过程中可同时获得多个原子的反应。 ③AMP 和 GMP 的合成 有关酶：a）腺苷酸代琥珀酸合成酶 b）腺苷酸代琥珀酸裂解酶 c）IMP 脱氢酶 d）GMP 合成酶 （4）从头合成示意图PRPP 合成酶 PRPP 酰胺转移酶5―磷酸核糖 ATP ATP GTP磷酸核糖焦磷酸 （PRPP） AMP AMP GMP5―磷酸核糖胺次黄嘌呤核苷酸 黄嘌呤核苷酸（5）嘌呤核苷酸从头合成特点：A、嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的； B、IMP 的合成需 5 个 ATP，6 个高能磷酸键； C、AMP 或 GMP 的合成又需 1 个 ATP; D、脱氧核糖核苷酸的生成； E、在核苷二磷酸水平上进行。（6）从头合成的调节 A、主要通过产物的负反馈来实现，分别调节 IMP,ATP 和 GTP 的合 成，使嘌呤核苷酸的总量相对稳定，且使 ATP 和 GTP 的水平保 持相对平衡。 B、IMP 的生成速率受腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸的独立和协同调节。2．嘌呤核苷酸的补救合成 （1）利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸； （2）有关酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）,次黄腺嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转 移酶（HGPRT） ； HGPRT：活性较 APRT 高，正常情况下 HGPRT 可使 90%左右的嘌呤碱再利用重 新合成核苷酸，而 APRT 催化的再利用反应很弱。 （3）生理意义：一方面在于可以节省从头合成时能量和一些氨基酸的消耗；另 一方面，体内某些组织器官，如脑，脊髓等由于缺乏从头合成的酶体系， 只能进行补救合成。 （4）途径： A.嘌呤碱与 PRPP 直接合成嘌呤核苷酸 HGPRT― 44 ―生化复习重点次黄嘌呤+PRPP HGPRT 鸟嘌呤+PRPP APRT 腺嘌呤+PRPP 腺嘌呤核苷酸+Ppi B.腺嘌呤在核苷酸磷酸化酶的催化下与 1-磷酸核糖作用生成腺苷， 再经腺苷激 酶作用生成腺苷酸：核苷酸磷酸化酶 腺嘌呤+1-磷酸核糖 腺苷激酶 腺苷+ATP 3.脱氧核苷酸的生成 腺苷+Pi 腺苷酸+ADP次黄嘌呤核苷酸+PPi 鸟嘌呤核苷酸+PPi在相应的二磷酸核苷（NDP）水平上直接还原得到，即以氢取代核糖分子中 C-2 的 OH 生成的，由核糖核苷酸还原酶催化，转变为相应的脱氧核苷酸（如 dADP,dGDP,dUDP,dCDP） 经 过 激 酶 的 作 用 ， dNDP 在 磷 酸 化 生 成 相 应 的 三 磷 酸 脱 氧 核 苷 酸 （ 如 dATP,dGTP,dUTP,dCTP,但 dTTP 不能直接由上述途径转变而来。 dTMP 的合成过程特殊，不能由相应的核糖核苷酸转变而来，而是由脱氧尿 嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化而生成，反应由脱氧胸腺嘧啶核苷酸合成酶（dTMP 合成酶）催化 。 一、嘌呤核苷酸的分解代谢 嘌呤核苷酸及嘌呤既可以进入补救合成途径又可经水解， 脱氨及氧化作 用生成尿酸，随尿排出体外。 二、嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物 1.嘌呤核苷酸的代谢异常：痛风（gout） 。HGPRT 基因缺陷导致嘌呤合成过多， 明显的高尿酸血症。 是尿酸过量生产或尿酸排泄成不充分引起的尿酸堆积造成 的，尿酸结晶堆积在软骨，软组织，肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成 剧烈的疼痛。 2.别嘌呤醇治疗痛风症第三节嘧啶核苷酸代谢一、嘧啶核苷酸的合成代谢 也有从头合成和补救合成两条途径 1.从头合成途径 指利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一 系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。 （1）合成部位：主要在肝细胞胞液中进行； 先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖连接生成核苷酸。 （2）合成的原料：氨基甲酰磷酸和天冬氨酸； （3）尿嘧啶核苷酸的从头合成：分为 6 步反应， A. 谷氨酰胺和 CO2 合成氨基甲酰磷酸； B. 氨基甲酰磷酸转氨甲酰基给天冬氨酸，缩合生成氨甲酰天冬氨酸；― 45 ―生化复习重点C. 氨甲酰天冬氨酸在二氢乳清酸酶催化下脱水环化生成具有嘧啶环的二氢乳 清酸； D. 二氢乳清酸脱氢酶催化二氢乳清酸脱氢生成乳清酸； E. 由乳清酸磷酸核糖转移酶催化 PRPP 中的磷酸核糖转移给乳清酸而生成乳清 酸核苷酸（OMP） ； F. 乳清酸核苷酸脱羧酶催化 OMP 脱羧生成尿苷酸（UMP） （4）胞嘧啶核苷酸的生成ATP UMP 一磷酸尿苷激酶 ADP UDP 二磷酸核苷激酶 ATP ADP UTP CTP 合成酶 ATPGln ADDGln CTP（5）脱氢胸腺嘧啶核苷酸的合成 由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化而生成 dUMP 则来两个途径：a)dUDP 水解 b)dCMP 脱氨。以后一途径为主 （6）从头合成的调节：由合成产物对 3 个关键酶的负反馈调节来实现。A.UMP 对氨基酸甲酰磷酸合成酶 II 的抑制作用；B.CTP 和 UMP 对天冬氨酸转氨基甲酰酶的抑制作用； C.各种嘧啶核苷酸和嘌呤核苷酸对磷酸核糖焦磷酸激酶的抑制作用 2.补救合成途径 嘧啶磷酸核糖转移酶 嘧啶+PRPP 嘧啶核苷酸++Ppi 核苷激酶 嘧啶核苷+ATP 嘧啶核苷酸+ADP 一、嘧啶核苷酸的分解代谢 H3PO4 H3PO4 1-磷酸核糖 嘧啶核苷酸 嘧 啶 核 苷 嘧啶 核苷酸酶 核苷磷酸化酶 二、嘧啶核苷酸的代谢异常及抗代谢物 1.异常：乳清酸尿症：此病有两种类型，一种是缺乏乳清酸磷酸核糖转移酶和乳 清酸核苷酸脱羧酶；另一类型只缺乏乳清酸核苷酸脱羧酶。 2.抗代谢物：嘧啶类似物；嘧啶核苷酸类似物；氨基酸类似物；叶酸类似物― 46 ―生化复习重点3.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的比较 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸 相 同 1. 合成原料基本相同 点 2. 合成部位主要在肝脏 3. 都有 2 种合成途径4. 都是先合成一个前体核苷酸，然后进一步合成相关核 苷酸不 同 1. 在 R-5 ‘-P 基础上合成嘌呤 点 环 2. 最先合成 IMP 3. 在 IMP 基础上完成 AMP 和 GMP 的合成 1. 先合成嘧啶环再与 R-5‘-P 结合 2. 先合成 UMP 3. 以 UMP 为基础， 完成 CTP， dTMP 的合成补充一、利用氨基酸，一碳单位、二氧化碳和磷酸核糖等简单物为原料，经过一系列 酶促反应合成嘌呤核苷酸的途径称为从头合成途径， 是嘌呤核苷酸合成的主要途 径。 AMP 次黄嘌呤 黄嘌呤氧化酶 黄嘌呤 氧化酶 GMP 鸟嘌呤 关键酶 黄嘌呤 尿酸二、临床用别嘌呤醇治痛风，因为别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制黄嘌呤 氧化酶，从而抑制尿酸的合成。 三、临床用尿嘧啶或尿苷治疗。尿苷经磷酸化可生成 UMP、UTP，进而反馈抑制 乳清酸的合成以达到治疗的目的。第十一章 第一节物质代谢的联系与调节 物质代谢的特点 ― 47 ―生化复习重点1.整体性 2.物质代谢偶联能量代谢 （1）物质代谢：广义：物质的消化吸收，中间代谢，排泄 （2）狭义：指物质的中间代谢{合成代谢；分解代谢} （3）新陈代谢： ①同化作用：把外界获取的营养物质 转化为 自身的组成物质（贮存能量） 以合成代谢为主，也有分解代谢。 ②异化作用：把自身的一部分 分解为 终产物排除体外（释放能量） 异化以分解代谢为主，也有合成代谢 体内物质代谢与能量代谢偶联进行 3.代谢途径的多样性 （1）直线途径: 从起点物到终产物的整个反应过程，无支路 （2）分支途径：代谢物通过某个共同中间物进行代谢分途，产生 2 种或更多产 物 （3）循环途径：循环中的中间产物可反复生成，反复利用 4.代谢调节 5.物质代谢的组织特异性 由于各组织器官的分化不同，所含酶类的种类和含量各有差异，形成各组织 器官有不同的代谢特点即代谢具有组织特异性 6.各种代谢物均具有共同的代谢池 体内的各种代谢物，无论是从外界摄入还是体内产生，混合在一起，共同构 成了物质的代谢池 7.ATP 是体内能量贮存与利用的共同形式 能量的直接利用形式:ATP 8.NADPH 为某些物质合成提供还原当量 体内的氧化反应，主要是脱氢反应，而且以不需氧脱氧脱氢酶催化的氧化反 应为主，特别是以(NAD+) 为辅酶的脱氢反应，生成的 NADH +（H+）通过 NADH 氧化呼吸链氧化，生成水并产生 ATP第二节 物质代谢的相互联系一、 在能量上的相互联系 三大营养素的氧化功能，可分为三个阶段：― 48 ―生化复习重点三大营养物质互相代替，互相制约，当任一营养素的分解氧化占优势时，就 会抑制和节省其他供能物质的降解 二、糖、脂、蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系 1.糖可以转变为脂肪 糖（超机能量消耗）转化为脂肪 分为两方面： （1）糖 分解为 磷酸二羟丙酮 转化为 -磷酸甘油 ↓ （2）糖 代谢 乙酰 CoA 乙酰 CoA 羧化酶 →→ ↓ 丙二酰 CoA ↓ ↓NADPH+H+ ↓ ↓ 合成脂肪 ←←脂酰 CoA 2.脂肪中的甘油可以转化为糖，而脂肪不能转变成糖 （1）脂肪中的甘油甘油激酶 -磷酸甘油→磷酸二羟丙酮→糖 （2）部位：肝、肾、肠等组织 （3）脂酸不能转变为糖的原因：由于丙酮酸转变为乙酰 CoA 反应不可逆 （4）甘油占脂肪的比例少，所以，脂肪转变为糖较少 3.糖可以转变为胆固醇，也能为磷脂合成提供原料 （1） 胆固醇合成的原料由糖代谢产生（原料：乙酰 CoA 和 NADPH+H+） （2）甘油磷脂的合成需要甘油，脂酸、鞘磷脂的合成也需要脂酸→甘油和脂酸， 可以由糖代谢转变 4.胆固醇不能转变为糖，磷酸甘油磷脂中的甘油部分可以转变为糖― 49 ―生化复习重点5.糖代谢正常进行是脂肪分解代谢顺利进行的前提 （1）当糖代谢障碍时，生成的大量乙酰 CoA 不能进入三羧酸循环，而在肝细胞 线粒体转变成酮体，生成的酮体也因糖代谢障碍不能被利用，造成血酮体 升高（高血酮症）;在尿中有酮体排出（酮尿症） （2）糖尿病：由于胰岛素分泌不足和（或）周围组织对胰岛素敏感性降低而引 起的以高血糖为特征，伴有脂肪、蛋白质代谢紊乱的内分泌代谢性疾病 糖尿病分类： 1 型：B 细胞破坏，导致胰岛素绝对缺乏（三多一少） 2 型：胰岛素抵抗为主：①伴胰岛素相对不足或胰岛素缺乏为主 ②伴胰岛素抵抗 特殊型:B 细胞功能遗传缺陷 妊娠糖尿病 （3）胰岛素：调节糖、脂、蛋白质的重要激素，是体内唯一降低血糖的激素， 也是唯一促进体内糖原、脂肪和蛋白质的合成 当体内缺乏胰岛素时， 葡萄糖进入组织的量↓→在细胞内的分解氧化↓→葡 萄糖氧化供能障碍→丙酮酸生成↓→羧化成草酰乙酸的量↓→①脂酸氧化生成 的乙酰 CoA 不能进入三羧酸循环；②酮体被利用也发生障碍，导致酮体↑ 6.糖代谢与氨基酸代谢的相互关系 （1）糖可以转变为非必需氨基酸： 丙酮酸 三羧酸循环中的任何一个中间代谢产物还原反应/转氨基作用→相应的氨 基酸 糖不能转变成必需氨基酸 （2）除亮氨酸和赖氨酸外，其他 18 种编码氨基酸均能不同程度地转变成糖 7.脂类代谢与氨基酸代谢的相互关系 （1）脂肪很少能转变成氨基酸 （2）脂肪中的甘油可以转变为非必需氨基酸碳架，用于合成非必需氨基酸 （3）脂酸不能转变成任何氨基酸 （4）亮氨酸和赖氨酸 代谢为 脂酸，但不能转化甘油 （5）其他 18 种氨基酸 转变为 糖 转变为 脂肪 （6）丝氨酸参与磷脂酰丝氨酸的合成 8.核苷酸与氨基酸代谢的相互联系 （1）嘌呤的合成需要谷氨酰胺，甘氨酸、天冬氨酸和某些氨基酸分解代谢产生 一碳单位 （2）尿嘧啶和胞嘧啶的合成需要谷氨酰胺和天冬氨酸 （3）胸腺嘧啶的合成:天冬氨酸、谷氨酰胺+一碳单位，所有核苷酸的合成都需 要磷酸戊糖途径提供 5-磷酸核糖第三节 某些组织器官的代谢特点1.肝 （1）肝细胞内的己糖激酶为葡萄糖激酶→对酶亲和力低，所以肝糖原的合成不 是直接利用葡萄糖，而是经过三碳循环，肌糖原的合成是直接途径 （2）肝糖原可以直接生成葡萄糖，肌糖原只进行糖酵解，不能转变为葡萄糖[因 为肌肉细胞内缺乏葡萄糖-6-磷酸酶（只存在肝和肾皮质）― 50 ―生化复习重点2.心 心肌细胞富含线粒体、三羧酸循环与氧化磷酸化酶类、脂蛋白脂酶丰富，心 肌细胞中的乳酸脱氢酶为 LD1,故心肌细胞的能量来自酮体、乳酸、脂酸及葡萄 糖等，并以氧化途径为主 3.脂 脑的能量来自葡萄糖的有氧氧化，脑组织无