在多肽链中，肽链的一端保留着一个自由的α－氨基，另一端保留一个自由
的α－羧基，带α－氨基的末端称氨基末端(N端)；带α－羧基的末端称羧基末端
(C端)。书写多肽链时可用略号，N端写于左侧，C端于右侧。
    除蛋白质水解可以产生长短不一的各种肽段之外，在生物体内还存在许多游离状态的天然肽，它们各自具有特殊的生物学功能，叫做活性肽，能够发挥重要的生物学功能。
（1）谷胱甘肽：还原型GSH和氧化型GSSG，多种酶的激活剂，参与体内多项代谢，主要作用是还原剂，消除体内的自由基（过氧化物）。全名是γ－谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，简称谷胱甘肽(glutachione,简写GSH)。其中N末端的谷氨酸是通过γ－羧基与半胱氨酸的氨基相连。
a.解毒功能：与重金属离子、环氧化物（致癌物）结合排出体外。
b.维持红细胞膜的完整性。
c.参与高铁血红蛋白的还原作用。
（2）激素：催产素和加压素，9肽或环8肽，都是脑垂体后叶激素， 都有升血压、抗利尿、刺激子宫收缩、排乳的作用，催产素促进遗忘，加压素增强记忆；胰高血糖素，29肽，升高血糖，作用同肾上腺素。

第三节 蛋白质的分子结构
一级结构 初级结构（共价结构，即氨基酸的排列顺序）

一、 蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构包括指多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。胰岛素的一级结构见课本P16。
二、 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布或盘绕折叠并依靠氢键维持固定的有规律性的结构。它不涉及侧链部分的构相。
1、蛋白质的几种二级结构
蛋白质的二级结构是主链的折叠和盘绕方式，已经提出的蛋白质的二级结构模型主要有以下几种：α－螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
α－螺旋是人们首先肯定的一种蛋白质空间结构形式，并广泛存在于各种蛋白质的结构中。α－螺旋的结构特点如下：
(1) α－螺旋结构是一个类似棒状的结构，多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧。
(2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于向上平移0.54nm（螺距），每个氨基酸残沿轴旋转1000；相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15 nm。
(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和后面相隔3-4个残基的（第四？五个）C＝O之间形成氢键；氢键的取向几乎与中心轴平行。这是稳定α－螺旋的主要键。氢键环内包含13（3n+4，n≥3）个原子，因此称为3.6（13）螺旋。
(4)天然蛋白质中的α－螺旋绝大多数都是右手螺旋。
(5)影响α－螺旋结构的稳定的因素：
一条多肽链能否形成α－螺旋，且能否稳定，与其氨基酸的组成和排列顺序有极大的关系，特别是R基团的影响。由于肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷都影响α－螺旋的形成。
① R基团电荷性质的影响：酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成
② R基团大小的影响：有较大的R基(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸、缬氨酸)氨基酸集中的区域，也妨碍α－螺旋形成。
2)、β－折叠（β－片层） 
左：顺向平行　右：逆向平行
    ①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链交替伸出在锯齿的上方或下方，以避免相邻侧链R基团之间的空间障碍。
    ②由两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的所有肽键的C＝O与H形成氢键，使构象稳定，氢键与肽链的长轴近于垂直。
    ③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从"N端"到"C端"是同方向的，氢键不平行，如β－角蛋白；后者是反方向的，"N端"和"C端"交替排列，氢键近于平行，如丝蛋白。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。从能量上讲，反平行结构更稳定。
蛋白质分子的构象中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角。
    没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲。

定义：蛋白质的三级结构是建立在二级结构的基础上的。二级结构的基础上(包括超二级结构和结构域)再进一步盘曲或折迭形成含主链和侧链在内的具有一定规律的紧密的近似球形的专一性的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。   
    具备三维结构的蛋白质分子都有近似球状或椭圆状的物理外形，所以常常称它们为球蛋白，都具有高度的生物活性。换句话说，重要的生命活动都与蛋白质的三维结构直接相关并且对三维结构有严格的要求。所以，三维结构是蛋白质构象中的一个至关重要的等级或层次，从整体观念看，它实际包含着除亚基缔合以外的蛋白质分子结构的全部内容。在此，我们以球蛋白为典型对象来讨论蛋白质分子的三维结构。 
概念：由二条或二条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构的聚合体称为蛋白质的四级结构。
1、其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基(subunit)。由两个或多个亚基组成的蛋白称寡聚蛋白（有同源，非同源之分）。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
2、四级缔合的驱动力，主要还是范德华力、氢键、离子键和疏水作用等次级键。在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。
五、稳定蛋白质三维结构的作用力
在球状蛋白质中，亲水基团多位于分子表面，而疏水基团多位于分子的内部，形成疏水的核心，蛋白质构象的稳定主要靠次级键（主要是非共价键），包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质构象的稳定上起着重要作用。
氢键是保持肽链折叠结构的主要因素。它在维持蛋白质空间构象中起着重要的作用。当氢原子与一个电负性较大的原子形成共价键时，氢原子带有正电性，可与另一个电负性较强的原子形成氢键，
 (2)疏水键（疏水的相互作用）
是由疏水基团为避开水相而相互靠近形成的。蛋白质分子中有许多疏水的氨基酸，蛋白质的多肽链在盘绕折叠形成特定的构象时，这些疏水侧链相互靠近趋向于分子内部以减少其与水的界面，这是蛋白质空间构象形成的驱动力之一。称为疏水力或疏水的相互作用。
范德华力是1873年，Van der Waals为修正气体的状态方程而提出的力学概念。可以是极性基团与极性基团之间、两个偶极之间的相互吸引力，也可以是极性基团的偶极与其对非极性基团的诱导而产生的诱导偶极之间的相互吸引力，即诱导力，它们共同组成范德华力。
它是存在于带相反电荷的基团之间的静电吸引力。
二硫键是两个硫原子之间所形成的共价键。它可以把不同的肽链、或同一条肽链的不同部分连接起来，对维持和稳定蛋白质的构象具有重要作用。在某些蛋白质中，二硫键一旦遭到破坏，则蛋白质的生物活性立即丧失，如核糖核酸酶有四对二硫键，在8M尿素中，用巯基乙醇处理，由于其分子中的二硫键被还原，其空间结构也随之被破坏，且丧失生物活性。除去这些试剂，被还原的二硫键可自发地重新恢复折叠结构（烫发的原理）。
        以上这些次级键都是一些比较弱的化学键，但各种次级键加在一起就可产生足以维持蛋白质构象的强大作用力。
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
   蛋白质实现其生物学功能，从根本上来说是由它的一级结构决定的。1、同源（同功能）蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物的分子进化
一级结构上的细微变化可直接影响其功能――分子病
分子病的概念是L．Pauling提出来的。如地中海贫血病、血浆凝血因子缺乏所引起的血友病、胰岛素分子病是由于胰岛素分子中B链第24位的苯丙氨酸被亮氨酸取代，使胰岛素成为活性很低的分子，不能降血糖。
    在蛋白质的结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。最突出的例子就是引起人类恶性贫血并在非洲较为流行的镰刀型贫血病。正常红细胞是圆盘状的，而患有此病的人的红细胞呈镰刀型。患者有头昏、胸闷等贫血症状，其红血球在缺氧时粘结成块（表面积减少），形似镰刀，且易破裂发生溶血，严重影响与氧的结合力。   
镰刀型红细胞贫血症是一种分子病。它是由于血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β链第六位的谷氨酸被缬氨酸取代，红血球聚集成镰刀状，其表面积减少，载氧能力下降，且细胞也变得脆弱而易发生溶血。 
二、蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白在一定的条件下之所以能自动折叠成天然的构象，是由于形成复杂的三维结构所需要的全部信息都包含在它的氨基酸排列顺序上，蛋白质分子多肽链的氨基酸排列顺序包含了自动形成正确的空间构象所需要的全部信息，即一级结构决定其高级结构。由于蛋白质特定的高级结构的形成，出现了它特有的生物活性。
第五节 蛋白质的重要性质
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、侧链基团的反应等等；也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的两性电离和等电点
    蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基，因此，在一定pH条件下，这些基团可以解离成带电基团，使得蛋白质带酸性或者碱性，是一种两性电解质。
作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。我们把带电大分子（胶体颗粒）在电场中的泳动现象称为电泳。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。不处在等电状态的蛋白质溶液其颗粒上带有同种电荷，在电场中能够向正极或负极移动。蛋白质在电场中移动的速度和方向取决于分子上所带电荷的正负性、电荷的数目及分子颗粒的大小。在一个混合蛋白质样品中，每种蛋白质在同一pH下各具有不同的带电性，再加上分子有大有小，因此在电场中能以不同的方向和速度移动，从而达到分离纯化蛋白质的目的。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。蛋白质的等电pH将随介质的离子组成、pH而有所变动。故测定蛋白质的等电点时，要在一定pH、离子强度的缓冲液中进行。在等电状态的蛋白质分子，其物理性质有所改变，但最显著的是溶解度最小、易沉淀，同时，粘度和导电能力也最小。
    蛋白质分子量大，介于一万到百万之间，它在水中的颗粒直径在1～100nm范围之内，处于胶体颗粒的范围内。所以蛋白质具有胶体性质，如布朗运动、丁达尔现象、电泳现象、粘度大、不透过半透膜以及具有吸附力等性质。
    原因：①球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围。②蛋白质具有两性性质，在非等电点状态时，相同蛋白质带相同电荷，同性见的相斥力使其不易凝聚沉淀。基于以上两个原因，使蛋白质虽然分子量大，但仍然能构成为亲水的胶体溶液。
    胶体溶液的一个很重要的性质是不能通过半透膜。所谓半透膜是指这类膜上具有小孔，只允许水及小分子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为"半透膜"。动物体内的各种生物膜，另外像人造火棉胶、羊皮纸、玻璃纸等都是半透膜。与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，囊内保留了比较纯化的蛋白质，这种方法称为透析。
蛋白质的亲水胶体性质具有重要的生理意义。它能与体内大量的水结合形成各种流动性不同的胶体系统，例如细胞原生质。而且，细胞的形状、弹性、粘度等也与蛋白质亲水胶体密切相关。
蛋白质分子由于受到某些因素的影响而凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀作用。变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀；在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。
    蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)，蛋白质就可能因为失去电荷和水膜变得不稳定，容易凝集析出而沉淀。
1．中性盐沉淀（可逆的沉淀作用）
    蛋白质发生沉淀后，若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后，可使蛋白质恢复原来的溶解状态，这就是蛋白质的可逆沉淀作用。
低浓度的中性盐溶液可使多数蛋白质的溶解度增加，这种现象称为盐溶作用。这种现象的原理是蛋白质分子表面吸附了盐离子，于是分子表面同性电荷增加，相互间的排斥增加了与水分子的相互作用，使得蛋白质的溶解度提高。
如果在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，由于盐离子的亲水性比蛋白质强，它们将与蛋白质争夺水膜，引起蛋白质分子脱水。同时，盐又是强电解质，大量的中性盐解离能够抑制蛋白质这一弱电解质的解离，减少了蛋白质所带的电荷。蛋白质的胶体稳定性被破坏后，溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。硫酸铵是常用的沉淀蛋白质的盐类，因它在水中的溶解度大。
    不同的蛋白质由于氨基酸组成、结构和带电量不同，从溶液中析出所需要的盐的浓度不同。向含有多种蛋白质的溶液中加入不同浓度的盐，使不同的蛋白质依次从溶液中沉淀出来的方法称为分段盐析。例如先用半饱和的硫酸铵来沉淀出血浆中的球蛋白，然后加大硫酸铵的浓度至饱和，可以使清蛋白也都沉淀出来。盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质的活性。这种方法常用于制备酶、激素、抗体等具有生物活性的蛋白质。
重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等也可使蛋白质发生沉淀，但不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中，这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。
（1）有机溶剂沉淀蛋白质
    可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，降低溶液的介电常数（是两种电荷被真空隔绝时的电势与被介质隔绝时的电势之比值），影响蛋白质分子的解离程度，使其易于聚集沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性，例如酒精消毒灭菌就是如此；但若在低温条件下则变性进行较缓慢，短时间内完成的操作可用于分离制备各种血浆蛋白质。
（2）重金属盐沉淀蛋白质
    在碱性条件下蛋白质带负电，可与重金属离子如汞、铅、铜、银等离子结合，形成不溶性的重金属蛋白盐沉淀。沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
    临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人。给病人口服大量蛋白质如牛奶或的蛋清，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。长期从事重金属作业的人，应吃高蛋白食物，以防止重金属离子被机体吸收后造成的损害。
（3）生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质
    生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂，如苦味酸、钨酸、鞣酸以及某些酸(如三氯醋酸、过氯酸、硝酸) 。蛋白质在酸性条件下正电荷易于与带酸根负离子生物碱试剂结合成不溶性的盐沉淀，沉淀的条件应当是pH小于等电点。
    临床血液化学分析时常利用此原理除去血液中的蛋白质，此类沉淀反应也可用于检验尿中蛋白质。"柿石症"的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，柿子中含有单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固变性而成为不能被消化的"柿石"。
    将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固而沉淀。加热首先是使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。加热沉淀法常用于从红细胞中提取较耐热的SOD。
    蛋白质的变性和沉淀之间有很密切的关系。但蛋白质变性后并不一定沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀；沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。 
    蛋白质主链的肽键和侧链基团能与某些试剂作用，发生颜色反应。利用它的这种性质，可以确定蛋白质的存在与否。其中某些反应还可用于定量测定蛋白质。
第五节 蛋白质的分类与应用
蛋白质的种类繁多，结构复杂，迄今为止没有一个理想的分类方法。着眼的测面不同，分类也就各异。
1、从蛋白质分子的形状上，可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质。
球状蛋白：易溶解，功能性蛋白
纤维状蛋白：不溶于水，结构蛋白
2、从蛋白质组成上可分为单纯蛋白质(分子中只含氨基酸残基)及结合蛋白质(分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基)；
    结合蛋白又可按其辅基的不同分为核蛋白、磷蛋白、金属蛋白、色蛋白等。

1、a.卵清蛋白、b.β－乳球蛋白和c.糜蛋白酶原的pI分别为4.6、5.2和9.1。指出在下述pH下，它们在电场中向阳极、阴极移动还是不动？①a在pH5.0②b在pH5.0和7.0③c在pH5.0、9.1和11？
【a向阳极；b向阴极、向阳极；c向阴极、不动、向阳极】
2、蛋白质在一级结构和四级结构间还包括哪些结构？简述它们各自所包含的类型以及维持它们的作用力？
第二章 核酸化学
掌握常见核苷酸的结构、符号和性质；核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性；DNA的二级结构的特点；tRNA二级结构的特点；DNA的变性和复性概念和特点。 
熟悉核蛋白体RNA的结构与功能；核酸分子杂交原理。
了解病毒的基本结构；染色体的组装和结构。
一、核酸的化学组成 （1.5学时）
二、核酸的结构 （2学时）
核苷酸的连接方式，核酸的一级结构；核酸测序的方法、原理，测序的步骤和条件。
核酸的二、三级结构（DNA、RNA）：其中 DNA 的二级结构（双螺旋结构模型），DNA 的三级结构，构型与构象，原核和真核生物基因组 DNA 的结构特点；几种RNA大致的二级结构和生理功能。
三、核酸的性质 （1.5学时）
核苷酸的性质，核酸的一般性质、重要性质，包括紫外吸收（含 增色效应与减色效应 ）、颜色反应、 变性与复性 ，分子杂交。 
重点：DNA的二级结构；三种RNA的立体结构与功能；核酸的重要性质。
难点：核酸一级结构测序；超螺旋结构（DNA三级结构） 
蛋白质是生物体的重要组成成分，与各种生命现象和生命活动有着密切的关系。生物体内的这些蛋白质各自都有独特的氨基酸排列顺序及空间结构。一切细胞都有合成蛋白质所必需的信息，子代细胞也知道蛋白质要怎样合成，这种信息是在细胞分裂时由亲代传递给子代的，而且是非常精确的。这种信息就是我们常说的遗传信息，它的物质基础（化学组成）就是核酸。与蛋白质一样，核酸是一切生物机体不可缺少的组成部分，是生命遗传信息的携带者和传递者。它不仅对于生命的延续、生物物种遗传特性的保持、生长发育、细胞分化等起着重要的作用，而且与生物变异，如肿瘤、遗传病、代谢病等也密切相关。因此，核酸是现代生物化学、分子生物学和医学的重要基础内容之一。
第一节 核酸的种类、分布与化学组成
核酸是生物体内又一类重要的高分子化合物，是生物体的最基本的组成物质或成分。它由许多的核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。它存在于几乎所有的生物细胞内，具有储存和传递遗传信息的功能，对生物体的个体发育、生长、繁殖、遗传变异等生命过程中起着重要的决定作用。
    根据核酸的化学组成，即核酸分子内所含的戊糖和碱基成份的不同，将其分为两大类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。二者因结构不同，功能也不同。DNA是遗传物质，它作为遗传信息的载体，负责遗传信息的储存和发布，并通过复制将遗传信息传递给子代。RNA负责遗传信息的表达，转录DNA的遗传信息，参与蛋白质的生物合成，自身也发挥一定的生理功能。生物体内的核酸一般是和蛋白质结合在一起的，即以核蛋白的形式存在。

对于真核生物，DNA主要存在于核的染色质中(细胞分裂时期除外)，极少量的存在于核外，如线粒体、叶绿体。核内的DNA通常与组蛋白结合，以染色质的形式存在。
细胞内的RNA，根据其功能和性质的不同，主要的有mRNA、tRNA、rRNA三类。另外还有些小的RNA，如不均一核RNA（hnRNA）和核小RNA（snRNA）。前者是mRNA前体，后者可以促进mRNA成熟。
    mRNA，即信使RNA(messenger RNA)，约占RNA总量的5-10％左右，单链结构。蛋白质合成时，mRNA结合到核糖体上，通过传递DNA上面的遗传信息，作为决定蛋白质肽链中氨基酸排列顺序的模板。
90％的RNA存在于细胞质中，10％存在于细胞核内(主要集中在核仁区)。三种RNA共同协作，在蛋白质的生物合成中起着重要作用。
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等。与蛋白质比较，它在组成上有两个特点：一是核酸一般不含元素S；二是核酸中P元素的含量较多并且恒定，约占9～10%。因此，核酸定量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。
2、 核酸的基本单位――核苷酸
 核酸是高分子化合物，基本结构单位是核苷酸，由数量巨大的单核苷酸聚合
成长链。它被水解后可得到很多核苷酸，核苷酸又可被水解产生核苷和磷酸，核苷还可再进一步水解，产生戊糖和含氮碱基。

核酸中的戊糖有核糖(ribose)和脱氧核糖(deoxyribose)两种，分别存在于核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸中。
核苷酸中的碱基均为含氮杂环化合物，它们分别属于嘌呤碱和嘧啶碱。核苷酸中的嘌呤碱主要是鸟嘌呤G和腺嘌呤A；嘧啶碱主要是胞嘧啶C、尿嘧啶U和胸腺嘧啶T。DNA和RNA都含有鸟嘌呤G、腺嘌呤A和胞嘧啶C；胸腺嘧啶T一般而言只存在于DNA中，不存在于RNA中；而尿嘧啶U只存在于RNA中，不存在于DNA中。（化学结构见课本P36图2-2，2-3）